[日本語] English
万見
- PDB-2r9a: Crystal structure of human XLF -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r9a
タイトルCrystal structure of human XLF
要素Non-homologous end-joining factor 1
キーワードPROTEIN BINDING / XLF / Cernunnos / non-homologous end joining / DNA Double Strand Break Repair / Alternative splicing / Disease mutation / DNA damage / DNA repair / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / response to ionizing radiation / T cell differentiation / DNA polymerase binding ...positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / response to ionizing radiation / T cell differentiation / DNA polymerase binding / B cell differentiation / central nervous system development / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / fibrillar center / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XLF, N-terminal / XLF N-terminal domain / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / Beta Complex / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-homologous end-joining factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Andres, S.N. / Junop, M.S.
引用ジャーナル: Mol.Cell
タイトル: Crystal Structure of Human XLF: A Twist in Nonhomologous DNA End-Joining
著者: Andres, S.N. / Modesit, M. / Tsai, C.J. / Chu, G. / Junop, M.S.
履歴
登録2007年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Non-homologous end-joining factor 1
B: Non-homologous end-joining factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4172
ポリマ－53,4172
非ポリマー00
水5,080282
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.460, 86.950, 91.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The dimer present within the asymmetric unit is believed to represent the biological assembly. This protein elutes from a gel filtration column with an apparent molecular mass equivalent to a dimer of XLF.

-
要素

#1: タンパク質 Non-homologous end-joining factor 1 / Protein cernunnos / XRCC4-like factor


分子量: 26708.400 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal fragment, unp residues 1-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NHEJ1, XLF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta(DE3) / 参照: UniProt: Q9H9Q4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.18 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 18163 / Num. obs: 18163 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.886 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 18.735 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R Free: 0.379 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28674 1031 6.8 %RANDOM
Rwork0.25083 ---
all0.2952 18163 --
obs0.25329 14110 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.424 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.31 Å20 Å20 Å2
2--2.24 Å20 Å2
3----0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3462 0 0 282 3744
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6161.9694795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3155429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.12324.847163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.21315635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.6091517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022635
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2650.21779
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22410
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3020.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.531.52229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.49123493
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.64231475
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9514.51302
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 65 -
Rwork0.224 1073 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る