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万見
- PDB-2r99: Crystal structure of cyclophilin ABH-like domain of human peptidy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r99
タイトルCrystal structure of cyclophilin ABH-like domain of human peptidylprolyl isomerase E isoform 1
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
キーワードISOMERASE / CIS-TRANS ISOMERIZATION / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / Alternative splicing / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / RNA-binding / Rotamase / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase ...poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / mRNA splicing, via spliceosome / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein folding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Walker, J.R. / Davis, T. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: PLoS Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural and biochemical characterization of the human cyclophilin family of peptidyl-prolyl isomerases.
著者: Davis, T.L. / Walker, J.R. / Campagna-Slater, V. / Finerty, P.J. / Paramanathan, R. / Bernstein, G. / MacKenzie, F. / Tempel, W. / Ouyang, H. / Lee, W.H. / Eisenmesser, E.Z. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2007年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2007年9月25日ID: 1ZCX
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9861
ポリマ－18,9861
非ポリマー00
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.635, 66.635, 77.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-336-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / PPIase E / Rotamase E / Cyclophilin E / Cyclophilin 33


分子量: 18985.666 Da / 分子数: 1 / 断片: Cyclophilin domain: Residues 131-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIE, CYP33 / プラスミド: pET28A-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UNP9, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 34% PEG 8000, 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月12日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→40 Å / Num. obs: 22683 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 34.34
反射 シェル解像度: 1.61→1.67 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 6.36 / % possible all: 81.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2BIT

2bit


解像度: 1.61→33.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.734 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS, ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1157 5.1 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.164 21499 97.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→33.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1265 0 0 215 1480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221292
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1971.9481735
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7955163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.4482560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.07915228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.991155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02986
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.2898
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.150.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.121.5825
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.59921290
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.723518
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.864.5445
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.93431343
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.5293215
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.72831265
LS精密化 シェル解像度: 1.61→1.65 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 81 -
Rwork0.179 1254 -
obs--78.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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