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- PDB-2r6n: Crystal structure of a pyrrolopyrimidine inhibitor in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r6n
タイトルCrystal structure of a pyrrolopyrimidine inhibitor in complex with human Cathepsin K
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / covalent bond to inhibitor / Disease mutation / Glycoprotein / Lysosome / Protease / Thiol protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / mitophagy / fibronectin binding / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cysteine-type peptidase activity / bone resorption / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / response to insulin / response to organic cyclic compound / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / immune response / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CKE / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Cowan-Jacob, S.W. / Ramage, P. / Mathis, B. / Geisse, S.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2007
タイトル: Novel scaffold for cathepsin K inhibitors.
著者: Teno, N. / Miyake, T. / Ehara, T. / Irie, O. / Sakaki, J. / Ohmori, O. / Gunji, H. / Matsuura, N. / Masuya, K. / Hitomi, Y. / Nonomura, K. / Horiuchi, M. / Gohda, K. / Iwasaki, A. / Umemura, ...著者: Teno, N. / Miyake, T. / Ehara, T. / Irie, O. / Sakaki, J. / Ohmori, O. / Gunji, H. / Matsuura, N. / Masuya, K. / Hitomi, Y. / Nonomura, K. / Horiuchi, M. / Gohda, K. / Iwasaki, A. / Umemura, I. / Tada, S. / Kometani, M. / Iwasaki, G. / Cowan-Jacob, S.W. / Missbach, M. / Lattmann, R. / Betschart, C.
履歴
登録2007年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification / _software.name
Remark 600heterogen The ligand CKE is covalently bonded to Cys25 of chain A through atom C09, and the bond ...heterogen The ligand CKE is covalently bonded to Cys25 of chain A through atom C09, and the bond between C09 and N10 is a single bond. The pro-ligand before convalently linking to protein has triple bond between C09 and N10, which is indicated as compound 5e in the primary citation of the structure.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1562
ポリマ－23,7381
非ポリマー4191
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.400, 62.400, 121.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin X / Cathepsin O2


分子量: 23737.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / プラスミド: PMBAC-HC9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-CKE / 1-{7-cyclohexyl-6-[4-(4-methylpiperazin-1-yl)benzyl]-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-2-yl}methanamine


分子量: 418.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H34N6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20 % PEG 4000, 10 % Isopropanol, 0.1 M HEPES pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. all: 19305 / Num. obs: 19305 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0563 / Net I/σ(I): 43.4
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Mean I/σ(I) obs: 11 / % possible all: 96.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
AUTOMARデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→20 Å / FOM work R set: 0.9 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.184 910 4.7 %
Rwork0.156 --
all-19305 -
obs-19162 98.1 %
原子変位パラメータBiso mean: 21.255 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.805 Å2-3.472 Å20 Å2
2---0.805 Å20 Å2
3---1.611 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1732 0 31 143 1906
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.172
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9832
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1162.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_CNX_TOPPAR:protein_rep.paramMSI_CNX_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2MSI_CNX_TOPPAR:dna-rna_rep.paramMSI_CNX_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3MSI_CNX_TOPPAR:water_rep.paramMSI_CNX_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4MSI_CNX_TOPPAR:ion.paramMSI_CNX_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION5inh2.parinh2.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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