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- PDB-2r2y: Crystal structure of the proteasomal Rpn13 PRU-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r2y
タイトルCrystal structure of the proteasomal Rpn13 PRU-domain
要素Protein ADRM1
キーワードPROTEIN BINDING / proteasome / ubiquitin / PH-domain / 19S regulator / receptor / UBIQUITIN-PROTEASOME-DEGRADATION PATHWAY / RECEPTOR DOMAIN FOR UBIQUITIN AND PROTEASOME BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 ...Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / follicle-stimulating hormone signaling pathway / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / UCH proteinases / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of DVL / Orc1 removal from chromatin / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Activation of NF-kappaB in B cells / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Downstream TCR signaling / Separation of Sister Chromatids / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Sertoli cell development / ABC-family proteins mediated transport / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / Neddylation / seminiferous tubule development / Ub-specific processing proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / regulation of T cell differentiation in thymus / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / oogenesis / spermatid development / adipose tissue development / ovarian follicle development / proteasome complex / thymus development / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain ...Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / PH-domain like / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Groll, M. / Walters, K. / Dikic, I. / Finley, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Ubiquitin docking at the proteasome through a novel pleckstrin-homology domain interaction.
著者: Schreiner, P. / Chen, X. / Husnjak, K. / Randles, L. / Zhang, N. / Elsasser, S. / Finley, D. / Dikic, I. / Walters, K.J. / Groll, M.
履歴
登録2007年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein ADRM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8551
ポリマ－16,8551
非ポリマー00
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.428, 56.223, 63.242
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein ADRM1 / Adhesion-regulating molecule 1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / ARM-1


分子量: 16855.115 Da / 分子数: 1 / 断片: PRU-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: cDNA Mus Musculus / 遺伝子: Adrm1, Gp110 / プラスミド: PrSet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 RIL / 参照: UniProt: Q9JKV1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.03 %
解説: Experimental Phases were obtained by SAD on a Se-derivative

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW611.05
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW620.9793
検出器
タイプID検出器日付
MAR CCD 165 mm1CCD2007年3月13日
MAR CCD 165 mm2CCD2007年3月13日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.051
20.97931
反射解像度: 1.67→15 Å / Num. all: 16853 / Num. obs: 16853 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル解像度: 1.67→1.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.272 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→14.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 3.956 / SU ML: 0.061 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23005 873 5.1 %RANDOM
Rwork0.21371 ---
obs0.21453 16267 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.018 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→14.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数895 0 0 79 974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.022915
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4291.9551231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2715108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.46123.91346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.99915171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.537157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.2608
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.251
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1321.5558
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8522883
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7623404
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1634.5348
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 60 -
Rwork0.281 1167 -
obs--99.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.7466 Å / Origin y: 43.4234 Å / Origin z: 10.1198 Å
111213212223313233
T-0.0579 Å2-0.0104 Å2-0.0188 Å2--0.0578 Å2-0.0183 Å2---0.092 Å2
L1.8165 °2-0.0291 °20.1886 °2-3.359 °20.2831 °2--1.0313 °2
S0.007 Å °-0.0234 Å °-0.0269 Å °0.0858 Å °-0.0095 Å °-0.0533 Å °-0.0091 Å °0.0069 Å °0.0025 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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