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- PDB-2r0o: Crystal structure of the actin-binding domain of human alpha-acti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r0o
タイトルCrystal structure of the actin-binding domain of human alpha-actinin-4 mutant(K255E)
要素Alpha-actinin-4
キーワードActin-binding protein / CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN / CH DOMAIN / STRUCTURAL PROTEIN / ACTIN-CROSSLINKING / GLOMERULOSCLEROS SPECTRIN FAMILY / Disease mutation / Nucleus / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sodium:proton antiporter activity / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / nucleoside binding / muscle cell development / vesicle transport along actin filament / nuclear retinoic acid receptor binding / Nephrin family interactions / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / retinoic acid receptor signaling pathway ...positive regulation of sodium:proton antiporter activity / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / nucleoside binding / muscle cell development / vesicle transport along actin filament / nuclear retinoic acid receptor binding / Nephrin family interactions / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / retinoic acid receptor signaling pathway / stress fiber / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / nuclear receptor coactivator activity / platelet alpha granule lumen / cell projection / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin DNA binding / Z disc / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / actin filament binding / protein transport / actin cytoskeleton / integrin binding / Platelet degranulation / cell junction / actin binding / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / transcription coactivator activity / positive regulation of cell migration / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. ...Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lee, S.H. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the actin-binding domain of alpha-actinin-4 Lys255Glu mutant implicated in focal segmental glomerulosclerosis.
著者: Lee, S.H. / Weins, A. / Hayes, D.B. / Pollak, M.R. / Dominguez, R.
履歴
登録2007年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-actinin-4
B: Alpha-actinin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6256
ポリマ－54,2562
非ポリマー3684
水8,233457
1
A: Alpha-actinin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2202
ポリマ－27,1281
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Alpha-actinin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4044
ポリマ－27,1281
非ポリマー2763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.697, 61.533, 174.936
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-actinin-4 / Non-muscle alpha-actinin 4 / F-actin cross-linking protein


分子量: 27128.062 Da / 分子数: 2 / 断片: ALPHA-ACTININ-4 (residues 47-271) / 変異: K255E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: HUMAN / 遺伝子: ACTN4 / プラスミド: pGEX-4T1-HTa / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43707
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / Non-muscle alpha-actinin 4 / F-actin cross-linking protein / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 457 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.81 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 100 mM Imidazole, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 5 % (v/v) glycerol, and 21 % (w/v) polyethylene glycol 5000 mono-methyl-ether, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月21日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→42.4 Å / Num. all: 25757 / Num. obs: 25757 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 33.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 1298 / Rsym value: 0.283 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EYI

2eyi


解像度: 2.2→42.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 8.654 / SU ML: 0.121 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL
Isotropic thermal model: FOUR TLS GROUPS (TWO CH1 AND TWO CH2 DOMAINS)
交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.247 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22388 1513 5.1 %RANDOM
Rwork0.17142 ---
all0.17427 25757 --
obs0.17427 22537 87.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.413 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å20 Å20 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3680 0 24 457 4161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3981.9565252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4975482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.83424.197193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.23415729
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2851530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022914
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21753
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22614
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7581.52405
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17423748
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.90631707
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9544.51490
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 77 -
Rwork0.183 1536 -
obs-1536 69.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.08890.77010.0023.0947-0.5921.0196-0.10450.1023-0.135-0.19760.0828-0.11010.06990.01630.0217-0.0472-0.0152-0.0001-0.0612-0.0207-0.067.7635-10.252239.6238
22.58121.7008-1.29743.4875-1.04942.67970.11230.01380.0046-0.19930.0165-0.203-0.14430.2856-0.1287-0.0719-0.04550.0377-0.0653-0.0154-0.064622.90359.610533.3332
31.8268-0.41670.60860.8875-0.40642.3408-0.0258-0.2105-0.0364-0.0374-0.0654-0.1118-0.04780.09420.0913-0.1180.0176-0.00770.0650.0588-0.10530.6197-11.073479.2792
42.263-0.15930.3791.7204-0.83773.4963-0.0873-0.2630.0654-0.01080.07940.0661-0.2737-0.48890.008-0.09260.0884-0.01760.0266-0.0144-0.10879.9417-2.006566.8879
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA46 - 1577 - 118
2X-RAY DIFFRACTION2AA158 - 272119 - 233
3X-RAY DIFFRACTION3BB44 - 1575 - 118
4X-RAY DIFFRACTION4BB158 - 272119 - 233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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