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万見
- PDB-2qyo: Crystal structure of isoflavone O-methyltransferase homolog in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qyo
タイトルCrystal structure of isoflavone O-methyltransferase homolog in complex with biochanin A and SAH
要素O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / isoflavone O-methyltransferase 3 / surface binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


isoflavone 7-O-methyltransferase activity / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / O-methyltransferase activity / biosynthetic process / methylation / protein dimerization activity
類似検索 - 分子機能
Plant methyltransferase dimerisation / Plant O-methyltransferase dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase COMT-type / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Plant methyltransferase dimerisation / Plant O-methyltransferase dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase COMT-type / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-QSO / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / IOMT 3 / :
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Wang, C. / Yu, X.-H. / Liu, C.-J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structures of Medicago truncatula isoflavone O-methyltransferase reveal conserved surface binding motifs critical for enzymatic activity
著者: Wang, C. / Yu, X.-H. / Liu, C.-J.
履歴
登録2007年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-methyltransferase
B: O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,36319
ポリマ－80,5172
非ポリマー1,84617
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.540, 82.049, 101.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 O-methyltransferase / IOMT 3


分子量: 40258.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
遺伝子: Medicago truncatula IOMT3 gene / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q1SCE3, UniProt: Q06YR3*PLUS, isoflavone 4'-O-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-QSO / 5,7-dihydroxy-3-(4-methoxyphenyl)-4H-chromen-4-one / Biochanin A / ビオカニンA


分子量: 284.263 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H12O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.5M potassium iodide, 40% PEG8000, 0.1M MOPSO, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 99681 / Num. obs: 51809 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.044 / Χ2: 1.108 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / Num. unique all: 5048 / Rsym value: 0.344 / Χ2: 0.739 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Selenomethionine Protein

解像度: 1.95→31.57 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 4996 -RANDOM
Rwork0.214 ---
all-51886 --
obs-49464 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.096 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.74 Å20 Å2-0.16 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3----1.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→31.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5576 0 107 186 5869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.08
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.15
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.013
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 557 -
Rwork0.251 --
obs-5569 86.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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