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万見
- PDB-2qwr: Crystal structure of disulfide-bond-crosslinked complex of bovine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qwr
タイトルCrystal structure of disulfide-bond-crosslinked complex of bovine hsc70 (1-394aa)R171C and bovine Auxilin (810-910aa)D876C in the AMPPNP intact form
要素
  • Heat shock cognate 71 kDa protein
  • Putative tyrosine-protein phosphatase auxilin
キーワードCHAPERONE / chaperone-cochaperone complex / ATP-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphorylation / Stress response / Hydrolase / Protein phosphatase / SH3-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of clathrin coat assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle recycling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand ...regulation of clathrin coat assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle recycling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / clathrin heavy chain binding / late endosomal microautophagy / synaptic vesicle uncoating / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / clathrin coat disassembly / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / Prp19 complex / presynaptic cytosol / clathrin-coated vesicle / postsynaptic cytosol / Neutrophil degranulation / clathrin binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / intracellular transport / autophagosome / dephosphorylation / protein folding chaperone / heat shock protein binding / RNA splicing / protein tyrosine phosphatase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / terminal bouton / mRNA processing / SH3 domain binding / melanosome / presynapse / protein-macromolecule adaptor activity / protein refolding / vesicle / molecular adaptor activity / postsynaptic density / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / dendrite / nucleolus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DnaJ domain / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Defensin A-like - #30 / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. ...DnaJ domain / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Defensin A-like - #30 / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Helix Hairpins / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Heat shock cognate 71 kDa protein / Auxilin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Jiang, J. / Maes, E.G. / Wang, L. / Taylor, A.B. / Hinck, A.P. / Lafer, E.M. / Sousa, R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structural basis of J cochaperone binding and regulation of Hsp70.
著者: Jiang, J. / Maes, E.G. / Taylor, A.B. / Wang, L. / Hinck, A.P. / Lafer, E.M. / Sousa, R.
履歴
登録2007年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
B: Putative tyrosine-protein phosphatase auxilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8666
ポリマ－54,1162
非ポリマー7504
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.797, 56.494, 225.878
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 43368.059 Da / 分子数: 1 / 変異: R171C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: HSPA8, HSC70 / プラスミド: pRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P19120
#2: タンパク質 Putative tyrosine-protein phosphatase auxilin / DnaJ homolog subfamily C member 6


分子量: 10747.485 Da / 分子数: 1 / 変異: D876C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: DNAJC6 / プラスミド: pGEX4T1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q27974, protein-tyrosine-phosphatase

-
非ポリマー , 4種, 109分子

#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.22 %
結晶化温度: 289 K / 手法: microbatch under oil / pH: 8.5
詳細: PEG3350, Ammonium Acetate, pH 8.5, microbatch under oil, temperature 289K

-
データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 25924 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 1.038 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.283.30.55625611.0671100
2.28-2.373.40.48925071.065199.9
2.37-2.483.40.3825441.0511100
2.48-2.613.40.29625511.0761100
2.61-2.773.40.21425681.0471100
2.77-2.993.40.14725951.0441100
2.99-3.293.40.09525631.032199.9
3.29-3.763.30.05726080.974199.7
3.76-4.743.30.04426310.976199.5
4.74-503.20.03927961.048198.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.21→31.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 20.977 / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.337 / ESU R Free: 0.263 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 1310 5.1 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.233 25852 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.339 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20 Å2
2--1.06 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→31.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3713 0 45 105 3863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223823
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5371.9685168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.185473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.22824.566173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.49615677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0091524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022841
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21675
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22612
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.250.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2490.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6641.52431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.92723800
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59931580
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4234.51368
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.266 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 87 -
Rwork0.325 1774 -
all-1861 -
obs--98.57 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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