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- PDB-2qtv: Structure of Sec23-Sar1 complexed with the active fragment of Sec31 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qtv
タイトルStructure of Sec23-Sar1 complexed with the active fragment of Sec31
要素
  • (Protein transport protein ...) x 2
  • Small COPII coat GTPase SAR1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / COPII coat / vesicular transport / Cytoplasm / Cytoplasmic vesicle / Endoplasmic reticulum / ER-Golgi transport / Golgi apparatus / Membrane / Metal-binding / Ubl conjugation / Zinc / GTP-binding / Hydrolase / Nucleotide-binding / Phosphorylation / WD repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / regulation of COPII vesicle coating / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPII-coated vesicle budding / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / nuclear envelope organization / COPII-mediated vesicle transport / vesicle organization / COPII-coated vesicle cargo loading ...Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / regulation of COPII vesicle coating / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPII-coated vesicle budding / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / nuclear envelope organization / COPII-mediated vesicle transport / vesicle organization / COPII-coated vesicle cargo loading / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / membrane organization / mating projection tip / mitochondrial fission / endoplasmic reticulum organization / mitochondrial membrane organization / reticulophagy / endoplasmic reticulum exit site / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / GTPase activator activity / macroautophagy / intracellular protein transport / protein transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / small GTPase SAR1 family profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / Sec23/Sec24 helical domain ...Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / small GTPase SAR1 family profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal / Zn-finger domain of Sec23/24 / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily / Sec23/Sec24 helical domain superfamily / Sec23/Sec24 zinc finger / Sec23/Sec24 trunk domain / Sec23/Sec24 helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich domain / Gelsolin-like domain superfamily / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / von Willebrand factor, type A domain / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH3 type barrels. / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Protein transport protein SEC23 / Small COPII coat GTPase SAR1 / Protein transport protein SEC31
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Goldberg, J. / Bi, X. / Mancias, J.D.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2007
タイトル: Insights into COPII coat nucleation from the structure of Sec23.Sar1 complexed with the active fragment of Sec31.
著者: Bi, X. / Mancias, J.D. / Goldberg, J.
履歴
登録2007年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年2月14日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC23
B: Small COPII coat GTPase SAR1
D: Protein transport protein SEC31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4006
ポリマ－109,7883
非ポリマー6123
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.748, 133.213, 82.041
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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Protein transport protein ... , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Protein transport protein SEC23


分子量: 85735.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC23
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P15303
#3: タンパク質・ペプチド Protein transport protein SEC31 / Protein WEB1


分子量: 5260.014 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 899-947 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC31, WEB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P38968

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#2: タンパク質 Small COPII coat GTPase SAR1 / GTP-binding protein SAR1 / Secretion-associated RAS-related protein 1


分子量: 18792.420 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 23-189 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SAR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P20606, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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非ポリマー , 4種, 234分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.84 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 150 mM NaCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月10日
放射モノクロメーター: Pre-2007 X25 monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 36685 / Num. obs: 35291 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.217 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Num. unique all: 3417 / Χ2: 1.468 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
精密化解像度: 2.5→30 Å / FOM work R set: 0.819 / σ(F): 718 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1664 4.5 %random
Rwork0.205 ---
obs0.208 32734 89.4 %-
all-36685 --
溶媒の処理Bsol: 29.073 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 35.716 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.017 Å20 Å20 Å2
2--5.108 Å20 Å2
3----7.125 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7354 0 34 231 7619
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.295
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9782
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2262
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.9582.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4GMPPNP.paramGMPPNP.topol

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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