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- PDB-2qt5: Crystal Structure of GRIP1 PDZ12 in Complex with the Fras1 Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qt5
タイトルCrystal Structure of GRIP1 PDZ12 in Complex with the Fras1 Peptide
要素
  • (ASN)(ASN)(LEU)(GLN)(ASP)(GLY)(THR)(GLU)(VAL)
  • Glutamate receptor-interacting protein 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ-Peptide Complex / PDZ Tandem / Alternative splicing / Cell junction / Cytoplasm / Endoplasmic reticulum / Membrane / Postsynaptic cell membrane / Synapse / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic scaling / exocyst / positive regulation of neuron projection arborization / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / dendrite arborization / vesicle-mediated transport in synapse / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / positive regulation of dendrite morphogenesis / proximal dendrite / presynaptic active zone ...regulation of synaptic scaling / exocyst / positive regulation of neuron projection arborization / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / dendrite arborization / vesicle-mediated transport in synapse / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / positive regulation of dendrite morphogenesis / proximal dendrite / presynaptic active zone / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / synaptic cleft / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ionotropic glutamate receptor binding / synaptic membrane / dendritic shaft / positive regulation of protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / recycling endosome / cerebral cortex development / GABA-ergic synapse / terminal bouton / intracellular protein localization / nervous system development / presynapse / presynaptic membrane / GTPase binding / perikaryon / dendritic spine / microtubule / postsynaptic membrane / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / membrane raft / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glutamate receptor-interacting protein 1/2 / PDZ domain 6 / PDZ domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...Glutamate receptor-interacting protein 1/2 / PDZ domain 6 / PDZ domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Glutamate receptor-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Long, J. / Wei, Z. / Feng, W. / Zhao, Y. / Zhang, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Supramodular nature of GRIP1 revealed by the structure of its PDZ12 tandem in complex with the carboxyl tail of Fras1.
著者: Long, J. / Wei, Z. / Feng, W. / Yu, C. / Zhao, Y.X. / Zhang, M.
履歴
登録2007年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor-interacting protein 1
B: Glutamate receptor-interacting protein 1
X: (ASN)(ASN)(LEU)(GLN)(ASP)(GLY)(THR)(GLU)(VAL)
Y: (ASN)(ASN)(LEU)(GLN)(ASP)(GLY)(THR)(GLU)(VAL)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1938
ポリマ－44,9494
非ポリマー2444
水3,819212
1
A: Glutamate receptor-interacting protein 1
X: (ASN)(ASN)(LEU)(GLN)(ASP)(GLY)(THR)(GLU)(VAL)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6575
ポリマ－22,4752
非ポリマー1823
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area10740 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor-interacting protein 1
Y: (ASN)(ASN)(LEU)(GLN)(ASP)(GLY)(THR)(GLU)(VAL)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5373
ポリマ－22,4752
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area10530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.100, 75.925, 126.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor-interacting protein 1 / GRIP1 protein / AMPA receptor-interacting protein GRIP1


分子量: 21485.533 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grip1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P97879
#2: タンパク質・ペプチド (ASN)(ASN)(LEU)(GLN)(ASP)(GLY)(THR)(GLU)(VAL) / Fras1


分子量: 988.995 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: commercially synthesized
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M magnesium acetate, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5, 20% PEG 8K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→26.157 Å / Num. obs: 25986 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.425.60.3552.22067437000.35599.8
2.42-2.578.50.2852.73004835370.285100
2.57-2.758.70.1963.92913333460.196100
2.75-2.978.70.1216.32697430930.121100
2.97-3.258.70.07610.12521228860.076100
3.25-3.648.70.04516.62269126050.045100
3.64-4.28.60.03123.12028323460.031100
4.2-5.148.60.02232.51695019750.022100
5.14-7.278.40.02330.21327815740.023100
7.27-37.967.10.0249.965679240.02498.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→26.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 5.423 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.246 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1344 5.2 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.202 25976 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.001 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.47 Å20 Å2
3---0.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→26.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3008 0 8 220 3236
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223059
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0871.9874124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6855401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.23423.81126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.00215560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5851527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022257
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.21186
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.22057
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.240.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.14822011
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.99233162
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.60741129
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.126957
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 102 -
Rwork0.235 1747 -
all-1849 -
obs--99.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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