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万見
- PDB-2qqr: JMJD2A hybrid tudor domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qqr
タイトルJMJD2A hybrid tudor domains
要素JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A
キーワードOXIDOREDUCTASE / HISTONE LYSINE DEMETHYLASE / TANDEM HYBRID TUDOR DOMAINS / METAL BINDING PROTEIN / Chromatin regulator / Dioxygenase / Host-virus interaction / Iron / Metal-binding / Nucleus / Phosphorylation / Polymorphism / Transcription / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / negative regulation of autophagy / HDMs demethylate histones / fibrillar center / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / JmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / JmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / PHD-finger / JmjC domain / JmjC domain profile. / PHD-zinc-finger like domain / jmjN domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / JmjC domain, hydroxylase / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine-specific demethylase 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lee, J. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Distinct binding modes specify the recognition of methylated histones H3K4 and H4K20 by JMJD2A-tudor.
著者: Lee, J. / Thompson, J.R. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
履歴
登録2007年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A
B: JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6768
ポリマ－27,0992
非ポリマー5766
水5,459303
1
A: JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8384
ポリマ－13,5501
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8384
ポリマ－13,5501
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)134.242, 134.242, 134.242
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1036-

HOH

21B-1035-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A / Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 13549.607 Da / 分子数: 2 / 断片: HYBRID TUDOR DOMAINS (Residues: 897-1011) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JMJD2A, JHDM3A, JMJD2, KIAA0677 / プラスミド: pTEV / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97913 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97913 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 35286 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 57.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 15.1 % / Rmerge(I) obs: 0.535 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GFA

2gfa


解像度: 1.8→35.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 4.105 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21307 1854 5 %RANDOM
Rwork0.18219 ---
obs0.18369 35285 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.682 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2033 0 30 321 2384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222127
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6011.9562923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2545278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.49925.214117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1615364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.9211510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1410.2308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021688
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21449
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2160.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1680.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2711.51287
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.75622065
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8573942
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0014.5837
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 140 -
Rwork0.225 2586 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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