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Yorodumi- PDB-2qmo: Crystal structure of dethiobiotin synthetase (bioD) from Helicoba... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qmo | ||||||
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Title | Crystal structure of dethiobiotin synthetase (bioD) from Helicobacter pylori | ||||||
Components | Dethiobiotin synthetase | ||||||
Keywords | LIGASE / dethiobiotin synthetase / structural genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / ATP-binding / Biotin biosynthesis / Magnesium / Nucleotide-binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information dethiobiotin synthase / dethiobiotin synthase activity / biotin biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Helicobacter pylori (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.47 Å | ||||||
Authors | Chruszcz, M. / Xu, X. / Cuff, M. / Cymborowski, M. / Zheng, H. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A. / Minor, W. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: Febs J. / Year: 2012 Title: Structural characterization of Helicobacter pylori dethiobiotin synthetase reveals differences between family members. Authors: Porebski, P.J. / Klimecka, M. / Chruszcz, M. / Nicholls, R.A. / Murzyn, K. / Cuff, M.E. / Xu, X. / Cymborowski, M. / Murshudov, G.N. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Minor, W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2qmo.cif.gz | 62.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2qmo.ent.gz | 49.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2qmo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2qmo_validation.pdf.gz | 414.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2qmo_full_validation.pdf.gz | 415.7 KB | Display | |
Data in XML | 2qmo_validation.xml.gz | 13.6 KB | Display | |
Data in CIF | 2qmo_validation.cif.gz | 20.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/2qmo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/2qmo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3mleC 3qxcC 3qxhC 3qxjC 3qxsC 3qxxC 3qy0C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 24817.002 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Helicobacter pylori (bacteria) / Strain: 26695 / Gene: bioD, HP_0029 / Plasmid: p11 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold (DE3) / References: UniProt: O24872, dethiobiotin synthase | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.11 Å3/Da / Density % sol: 41.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 273 K / Method: vapor diffusion / Details: VAPOR DIFFUSION, temperature 273K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 15, 2007 / Details: MIRROR |
Radiation | Monochromator: SI-111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.47→50 Å / Num. all: 35286 / Num. obs: 35286 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 19.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 48.754 |
Reflection shell | Resolution: 1.47→1.52 Å / Redundancy: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.444 / % possible all: 91.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.47→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 2.19 / SU ML: 0.043 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.068 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. COOT program has also been used in refinement.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 16.37 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.47→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.47→1.51 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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