[日本語] English
万見
- PDB-2qmc: Crystal Structure of Helicobacter Pylori Gamma-Glutamyltranspepti... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qmc
タイトルCrystal Structure of Helicobacter Pylori Gamma-Glutamyltranspeptidase T380A Mutant
要素(Gamma-glutamyltranspeptidase) x 2
キーワードTRANSFERASE / NTN-HYDROLASE / GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / glutathione biosynthetic process / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-8 production
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE / Glutathione hydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Barycki, J.J. / Boanca, G. / Sand, A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Characterization of Helicobacter pylori gamma-glutamyltranspeptidase reveals the molecular basis for substrate specificity and a critical role for the tyrosine 433-containing loop in catalysis.
著者: Morrow, A.L. / Williams, K. / Sand, A. / Boanca, G. / Barycki, J.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Autoprocessing of Helicobacter pylori gamma-glutamyltranspeptidase leads to the formation of a threonine-threonine catalytic dyad.
著者: Boanca, G. / Sand, A. / Okada, T. / Suzuki, H. / Kumagai, H. / Fukuyama, K. / Barycki, J.J.
履歴
登録2007年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,8006
ポリマ－121,9154
非ポリマー8852
水10,593588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4003
ポリマ－60,9582
非ポリマー4421
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11620 Å2
手法PISA
3
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4003
ポリマ－60,9582
非ポリマー4421
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.140, 106.674, 87.194
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase / Ggt


分子量: 40577.379 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 25-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: HP_1118 / プラスミド: pDUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: O25743, gamma-glutamyltransferase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase / Ggt


分子量: 20380.160 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 380-567 / Mutation: T380A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: HP_1118 / プラスミド: pDUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: O25743, gamma-glutamyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-GTB / S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE


分子量: 442.444 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N4O8S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 588 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.59 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 MM HEPES, 25% PEG MME2000, 5 MG/ML PROTEIN, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. obs: 135161 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.068 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.538 / Mean I/σ(I) obs: 2.59 / Num. unique all: 12852 / Rsym value: 0.413 / Χ2: 0.813 / % possible all: 89

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2NQO

2nqo


解像度: 1.55→33.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.356 / SU ML: 0.062 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 13319 9.9 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.19 134438 92.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.126 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.29 Å20 Å20.03 Å2
2---1.25 Å20 Å2
3----0.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.096 Å0.098 Å
Luzzati sigma a0.062 Å-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→33.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8029 0 30 588 8647
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0228248
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3541.97211153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.13251067
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.83625.274328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.449151434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7981528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026172
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.24112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.25777
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1010.2561
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6851.55413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.99328466
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8633190
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8644.52687
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.593 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 918 -
Rwork0.22 8423 -
all-9341 -
obs--87.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.05270.1664-0.39041.0189-0.18391.6227-0.04130.00670.0191-0.06240.0179-0.0202-0.11810.04640.0234-0.11750.0134-0.0234-0.0765-0.0134-0.087227.261314.594928.2256
21.6468-0.122-0.04230.8813-0.39391.7277-0.04380.01030.0619-0.04810.06340.0834-0.1544-0.2004-0.0197-0.04910.0467-0.0208-0.0325-0.0255-0.083716.963219.427631.5255
30.4863-0.1975-0.00151.2730.41650.8461-0.0385-0.06280.0270.05630.0828-0.0623-0.0058-0.0014-0.0443-0.11820.00540.0002-0.03260.0212-0.115626.67276.267132.1227
41.47160.6407-0.97133.37911.22632.15730.0463-0.0179-0.34070.1313-0.0159-0.42880.33670.3268-0.03040.04480.0163-0.0069-0.02170.04050.03426.9733-21.606330.3581
50.6396-0.1038-0.09740.86230.17181.162-0.0633-0.1069-0.03580.06740.04580.02970.0415-0.04610.0176-0.12310.0202-0.0124-0.04180.0041-0.106223.84678.283833.9731
60.64880.22270.08482.35310.06221.0524-0.0660.07520.0078-0.17180.10840.02830.0781-0.0276-0.0425-0.0884-0.0027-0.0193-0.0340.0032-0.112823.8427-4.316217.244
719.724413.2923-7.39648.9714-5.17755.4998-0.03270.58770.7339-0.40480.45550.397-0.1144-0.4376-0.42270.0008-0.0003-0.007-0.02520.0590.000624.25258.187711.5234
81.54680.0197-0.31891.3295-0.04621.62350.19630.1410.40360.1429-0.00950.1427-0.231-0.0969-0.1868-0.01450.05560.1054-0.0510.10480.11919.48349.0099-18.4786
92.56211.0813-0.39941.865-0.24411.13720.1550.10940.50550.37120.01140.1245-0.22220.1515-0.16640.15170.03090.1051-0.02690.09880.15821.231616.8523-17.2354
101.16460.3129-0.14350.9169-0.5281.05410.13620.21570.2684-0.00650.08440.2182-0.0591-0.1972-0.2206-0.06910.05610.0373-0.00520.05690.01145.4681-0.2452-18.8789
113.371-0.5853-0.83361.81110.66410.36390.1166-0.0029-0.1608-0.0092-0.06770.32570.5092-0.2253-0.04890.0509-0.0536-0.04560.0112-0.01730.06053.5119-24.342-14.3971
121.32420.2101-0.21790.7446-0.50081.06360.15410.20570.25070.04760.01650.1258-0.0817-0.0198-0.1706-0.05790.0590.0608-0.0320.08020.01610.85352.5319-20.493
131.3824-0.0456-0.21921.3346-0.32161.64240.1941-0.1390.17790.13060.01150.0488-0.0703-0.0512-0.2055-0.0447-0.02620.0242-0.0567-0.0098-0.043310.9258-6.6758-1.8836
1410.8701-12.9556-0.806116.00341.2910.2538-0.4905-0.8450.0490.40740.4731-0.0712-0.2432-0.07080.01740.14770.02410.10570.1208-0.07660.08848.14367.80581.8664
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA32 - 12230 - 120
2X-RAY DIFFRACTION2AA123 - 196121 - 194
3X-RAY DIFFRACTION3AA197 - 353195 - 351
4X-RAY DIFFRACTION4AA354 - 372352 - 370
5X-RAY DIFFRACTION5BB380 - 4591 - 80
6X-RAY DIFFRACTION6BB460 - 55581 - 176
7X-RAY DIFFRACTION7BB556 - 565177 - 186
8X-RAY DIFFRACTION8CC32 - 14130 - 139
9X-RAY DIFFRACTION9CC142 - 211140 - 209
10X-RAY DIFFRACTION10CC212 - 349210 - 347
11X-RAY DIFFRACTION11CC350 - 379348 - 377
12X-RAY DIFFRACTION12DD380 - 4591 - 80
13X-RAY DIFFRACTION13DD460 - 55381 - 174
14X-RAY DIFFRACTION14DD554 - 565175 - 186

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る