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万見
- PDB-2qjt: Crystal structure of a bifunctional NMN adenylyltransferase/ADP r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qjt
タイトルCrystal structure of a bifunctional NMN adenylyltransferase/ADP ribose pyrophosphatase complexed with AMP and MN ion from Francisella tularensis
要素Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE / two individual domains
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / biosynthetic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / hydrolase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase, N-terminal NMNAT domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain ...Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase, N-terminal NMNAT domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / HUPs / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / : / Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Huang, N. / Sorci, L. / Zhang, X. / Brautigan, C. / Raffaelli, N. / Magni, G. / Grishin, N.V. / Osterman, A. / Zhang, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Bifunctional NMN Adenylyltransferase/ADP-Ribose Pyrophosphatase: Structure and Function in Bacterial NAD Metabolism.
著者: Huang, N. / Sorci, L. / Zhang, X. / Brautigam, C.A. / Li, X. / Raffaelli, N. / Magni, G. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
履歴
登録2007年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
A: Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,05013
ポリマ－81,8612
非ポリマー1,18911
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.644, 163.645, 179.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase


分子量: 40930.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis (バクテリア)
遺伝子: nadM / プラスミド: GST parallel / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q5NHR1, nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Tris, 200 mM MgCl2, 19% PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年9月28日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 39866 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.787 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.382.70.44431630.80977.8
2.38-2.483.40.37537740.82493.2
2.48-2.594.60.31640760.8399.6
2.59-2.736.90.23840770.887100
2.73-2.97.40.17440720.968100
2.9-3.127.40.12441051.198100
3.12-3.447.40.08340891.533100
3.44-3.937.40.05741092.168100
3.93-4.957.30.04341372.849100
4.95-507.20.0442643.999.8

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.81 Å43.57 Å
Translation2.81 Å43.57 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→33.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.306 / ESU R Free: 0.236 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2003 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.196 39854 96.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.082 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5619 0 55 399 6073
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225809
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5691.9467877
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1895681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.1224.833300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.414151008
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7531526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024434
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.22616
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.23902
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0330.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.851.53413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61125550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.23832396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6194.52327
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 122 -
Rwork0.288 2097 -
obs-2219 74.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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