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- PDB-2qjs: Stenotrophomonas maltophilia L1 metallo-beta-lactamase Asp-120 As... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qjs
タイトルStenotrophomonas maltophilia L1 metallo-beta-lactamase Asp-120 Asn mutant
要素Metallo-beta-lactamase L1
キーワードHYDROLASE / metallo-beta-lactamase / dinculear / binculear
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metallo-beta-lactamase L1 type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Crisp, J. / Conners, R. / Spencer, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for the Role of Asp-120 in Metallo-beta-lactamases
著者: Crisp, J. / Conners, R. / Garrity, J.D. / Carenbauer, A.L. / Crowder, M.W. / Spencer, J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Metal Binding Asp-120 in Metallo-beta-lactamase L1 from Stenotrophomonas maltophilia Plays a Crucial Role in Catalysis
著者: Garrity, J.D. / Carenbauer, A.L. / Herron, L.R. / Crowder, M.W.
履歴
登録2007年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallo-beta-lactamase L1
B: Metallo-beta-lactamase L1
C: Metallo-beta-lactamase L1
D: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,48112
ポリマ－114,9584
非ポリマー5238
水7,134396
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8703
ポリマ－28,7391
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8703
ポリマ－28,7391
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8703
ポリマ－28,7391
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
D: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8703
ポリマ－28,7391
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.382, 86.382, 227.363
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質
Metallo-beta-lactamase L1 / Beta-lactamase type II / Penicillinase


分子量: 28739.469 Da / 分子数: 4 / 変異: D120N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
株: IID 1275 / 遺伝子: L1 / プラスミド: pUB5832 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P52700, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 396 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris.Cl pH 8.0, 0.4M MgCl2, 21% PEG 4000, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. all: 47690 / Num. obs: 47129 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 52.856 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.026 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 4559 / Χ2: 1.025 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1SML

1sml


解像度: 2.25→10 Å / Num. parameters: 31284 / Num. restraintsaints: 31022 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2827 2325 RANDOM
all0.2532 46962 -
obs-44239 -
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 7810
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7416 0 8 396 7820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0224
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.046
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.09
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.064
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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