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万見
- PDB-2qf3: Structure of the delta PDZ truncation of the DegS protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qf3
タイトルStructure of the delta PDZ truncation of the DegS protease
要素Protease degS
キーワードHYDROLASE / DegS / protease / periplasmic stress sensor / Htra / allosteric activation
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Allosteric activation of DegS, a stress sensor PDZ protease.
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2007年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease degS
B: Protease degS
C: Protease degS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6886
ポリマ－78,4033
非ポリマー2853
水5,495305
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6980 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area24030 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.347, 75.316, 162.257
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protease degS


分子量: 26134.449 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 27-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: degS, hhoB, htrH / プラスミド: pET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.83 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.5
詳細: 0.2 M ammonium phosphate (monobasic), 0.1 M Tris pH 8.5, 30% methylpentanediol (MPD), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年5月11日 / 詳細: Rigaku Varimax-HR
放射モノクロメーター: Varimax-HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.7 % / Av σ(I) over netI: 11 / 数: 377604 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.5 / D res high: 2.04 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 56302 / % possible obs: 98.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.395099.210.0422.2686.8
3.494.3910010.0613.057.1
3.053.4910010.0752.3757.2
2.773.0510010.0951.6997.3
2.572.7710010.1281.2097.4
2.422.5710010.170.9347.4
2.32.4210010.2340.7387.3
2.22.399.910.2980.6576.8
2.112.297.810.3690.5875.4
2.042.1183.810.4680.5363.7
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. obs: 56302 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.468 / % possible all: 83.8

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.373 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.714 / Cor.coef. Io to Ic: 0.707
最高解像度最低解像度
Rotation3.011 Å15 Å
Translation3.011 Å15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2QF0, chains A,B,C

2qf0


解像度: 2.04→32.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.004
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 2598 4.9 %
Rwork0.189 --
obs0.189 53038 92.8 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.75 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.29 Å20 Å20 Å2
2---2.76 Å20 Å2
3---0.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→32.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4456 0 15 305 4776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.621.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.014
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 393 5.4 %
Rwork0.242 6946 -
obs--78.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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