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- PDB-2qel: Crystal structure of the highly amyloidogenic transthyretin mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qel
タイトルCrystal structure of the highly amyloidogenic transthyretin mutant TTR G53S/E54D/L55S- heated protein
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Greek key / Beta barrel / Beta-slip / Protein heating
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Karlsson, A. / Sauer-Eriksson, A.E.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Heating of proteins as a means of improving crystallization: a successful case study on a highly amyloidogenic triple mutant of human transthyretin
著者: Karlsson, A. / Sauer-Eriksson, A.E.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: The beta-slip: a new concept in transthyretin amyloidosis
著者: Eneqvist, T. / Andersson, K. / Olofsson, A. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: A comparative analysis of 23 structures of the amyloidogenic protein transthyretin
著者: Hornberg, A. / Eneqvist, T. / Olofsson, A. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
履歴
登録2007年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0694
ポリマ－55,0694
非ポリマー00
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.360, 58.360, 229.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
Transthyretin / Prealbumin / TBPA / TTR / ATTR


分子量: 13767.280 Da / 分子数: 4 / 変異: G53S,E54D,L55S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / プラスミド: pET3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 2.4M Ammonium sulphate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.115 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→76.472 Å / Num. obs: 20038 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 3.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.29-2.428.90.5541.42477327970.55492
2.42-2.569.50.4551.62071421910.45576.3
2.56-2.7410.20.3212.22753227050.321100
2.74-2.9610.30.213.42628625520.21100
2.96-3.2410.40.1395.12452323570.139100
3.24-3.6310.40.16.52244921520.1100
3.63-4.199.70.1922.11644617000.19288.7
4.19-5.1310.40.04315.31550514980.04392.2
5.13-7.2510.10.03916.61335513170.039100
7.25-29.188.90.03119.768697690.03198

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.74 Å29.18 Å
Translation2.74 Å29.18 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1g1o

1g1o


解像度: 2.29→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 16.671 / SU ML: 0.218 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 1018 5.1 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.234 19892 93.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.065 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.68 Å20.34 Å20 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----1.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3472 0 0 150 3622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223577
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5671.9364891
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7585457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.27723.286140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.11815517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2461516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022715
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.21376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.22275
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2850.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5191.52346
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.44323699
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.25531425
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4714.51191
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.351 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 73 -
Rwork0.251 1199 -
obs-1272 83.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.57290.52010.67492.5628-0.46021.58370.00480.17320.02410.2017-0.1923-0.2102-0.17190.39350.18750.0191-0.0252-0.0020.04940.0277-0.0506-14.0849.105-25.741
21.10210.00121.4131.1232-1.85754.8885-0.0227-0.038-0.00250.07750.13660.036-0.1514-0.1093-0.1139-0.06210.04040.0173-0.0324-0.0224-0.0894-33.6388.909-23.89
31.01890.06850.08791.9529-0.45645.4561-0.0217-0.0649-0.13520.01730.0042-0.13460.66850.82930.01750.06140.0965-0.00540.0763-0.0114-0.0633-13.827-11.543-10.429
41.53980.146-1.61290.04050.14354.98020.02070.0042-0.0171-0.029-0.0386-0.02540.306-0.18340.01790.0524-0.0324-0.0022-0.0134-0.0123-0.1123-32.756-14.227-14.805
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA11 - 12511 - 125
2X-RAY DIFFRACTION2BB11 - 12411 - 124
3X-RAY DIFFRACTION3CC12 - 12512 - 125
4X-RAY DIFFRACTION4DD10 - 12510 - 125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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