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- PDB-2qea: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE GENERAL STRESS PROTEIN 26 (JANN_0... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qea
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE GENERAL STRESS PROTEIN 26 (JANN_0955) FROM JANNASCHIA SP. CCS1 AT 2.46 A RESOLUTION
要素Putative general stress protein 26
キーワードOXIDOREDUCTASE / PUTATIVE GENERAL STRESS PROTEIN 26 / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


: / General stress protein, FMN-binding split barrel domain / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase like / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
General stress protein 26
類似検索 - 構成要素
生物種Jannaschia sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative general stress protein 26 (YP_508897.1) from Jannaschia sp. CCS1 at 2.46 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAINS. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative general stress protein 26
B: Putative general stress protein 26
C: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,65310
ポリマ－52,3733
非ポリマー2817
水2,072115
1
A: Putative general stress protein 26
B: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0756
ポリマ－34,9152
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area15560 Å2
手法PISA
2
C: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子

C: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1568
ポリマ－34,9152
非ポリマー2406
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
3
C: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子

C: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子

A: Putative general stress protein 26
B: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子

A: Putative general stress protein 26
B: Putative general stress protein 26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,30620
ポリマ－104,7456
非ポリマー56114
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation10_675-y+1,-x+2,-z+5/61
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_775-y+2,-x+2,-z+5/61
Buried area15690 Å2
ΔGint-213 kcal/mol
Surface area40740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.673, 73.673, 367.524
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41A
51B
61C
71A
81B
91C

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRTHRTHRAA5 - 356 - 36
21THRTHRTHRTHRBB5 - 356 - 36
31THRTHRTHRTHRCC5 - 356 - 36
42ALAALATHRTHRAA42 - 12843 - 129
52ALAALATHRTHRBB42 - 12843 - 129
62ALAALATHRTHRCC42 - 12843 - 129
73GLYGLYPHEPHEAA152 - 159153 - 160
83GLYGLYPHEPHEBB152 - 159153 - 160
93GLYGLYPHEPHECC152 - 159153 - 160
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Putative general stress protein 26


分子量: 17457.559 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Jannaschia sp. (バクテリア) / 株: CCS1 / 遺伝子: YP_508897.1, Jann_0955 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q28TU0
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: NANODROP, 0.14M CaCl2, 30.0% Glycerol, 14.0% Isopropanol, 0.1M Acetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97905, 0.97920, 0.91837
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月3日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979051
20.97921
30.918371
反射解像度: 2.46→29.604 Å / Num. obs: 22684 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rsym value: 0.131 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.46-2.523.60.7331572915880.73399.8
2.52-2.593.60.6311.1561015790.63199.8
2.59-2.676.70.6351.21045715600.635100
2.67-2.757.20.5651.31074514980.565100
2.75-2.847.10.4521.61043114760.452100
2.84-2.947.20.3152.41001313990.315100
2.94-3.0570.2842.6967813760.284100
3.05-3.187.10.2243.3941813200.224100
3.18-3.3270.1544.8886212750.154100
3.32-3.4870.1295.5855412250.129100
3.48-3.6770.1066.8821611800.106100
3.67-3.8970.098780111180.09100
3.89-4.166.80.0828.3717410540.082100
4.16-4.496.80.0788.567209870.078100
4.49-4.926.70.0738.762829400.073100
4.92-5.56.60.0749.154708320.074100
5.5-6.356.40.0769.249297680.076100
6.35-7.786.20.0768.341456640.07699.9
7.78-1160.05210.532125330.05298.4
11-29.6045.30.04711.116483120.04790.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.46→29.604 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 19.305 / SU ML: 0.219 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.433 / ESU R Free: 0.287
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. RESIDUES 38-39 IN CHAIN B ARE DISORDERED AND NOT INCLUDED IN THE MODEL. 5. CA IONS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1159 5.1 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.233 22598 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.163 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→29.604 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3578 0 7 115 3700
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223673
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022390
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.9495000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.16935829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.7465474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.80225.116172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg8.46815537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.6411515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2539
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02747
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1270.2539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1170.22207
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1390.21751
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0660.21716
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.040.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.020.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1240.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.0950.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.030.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0360.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.63132478
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0873981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09353731
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.84681458
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.71111268
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1556 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1ALOOSE POSITIONAL0.455
2BLOOSE POSITIONAL0.335
3CLOOSE POSITIONAL0.395
1ALOOSE THERMAL1.3710
2BLOOSE THERMAL0.8910
3CLOOSE THERMAL1.0210
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.524 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 84 -
Rwork0.325 1495 -
obs-1579 99.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5397-0.82841.00392.7183-1.4453.5507-0.0588-0.12480.08710.17150.0456-0.1754-0.27840.10010.0132-0.1302-0.0002-0.0036-0.1513-0.0296-0.075442.234445.4706158.0804
21.80630.1380.80731.94860.82852.93530.0042-0.0116-0.0128-0.09160.02820.1777-0.0498-0.2553-0.0324-0.1231-0.01330.0004-0.12630.0455-0.055424.129945.5347150.9016
32.20640.2732-1.54330.842-0.65952.9215-0.0522-0.0574-0.1823-0.01250.0520.15810.2754-0.05220.0002-0.132-0.0112-0.0222-0.12470.0476-0.023547.80534.119155.6878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA0 - 1591 - 160
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 372 - 38
3X-RAY DIFFRACTION2BB40 - 15941 - 160
4X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 1592 - 160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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