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万見
- PDB-2qa3: Structural Studies Reveal the Inactivation of E. coli L-aspartate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qa3
タイトルStructural Studies Reveal the Inactivation of E. coli L-aspartate aminotransferase by (S)-4,5-amino-dihydro-2-thiophenecarboxylic acid (SADTA) via two mechanisms (at pH6.5)
要素Aspartate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / PLP / SADTA / asparate aminotransferase / mechanism-based inhibitor / E. coli
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Chem-PSZ / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Liu, D. / Pozharski, E. / Lepore, B. / Fu, M. / Silverman, R.B. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Inactivation of Escherichia coli L-aspartate aminotransferase by (S)-4-amino-4,5-dihydro-2-thiophenecarboxylic acid reveals "a tale of two mechanisms".
著者: Liu, D. / Pozharski, E. / Lepore, B.W. / Fu, M. / Silverman, R.B. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録2007年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,85219
ポリマ－43,7441
非ポリマー2,10818
水7,332407
1
A: Aspartate aminotransferase
ヘテロ分子

A: Aspartate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,70438
ポリマ－87,4892
非ポリマー4,21636
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area15530 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area28290 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)153.897, 84.900, 78.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The second part of the biological assembly is generated by the 2 fold axis: x, -y, -z

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase / Transaminase A / ASPAT


分子量: 43744.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aspC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P00509, aspartate transaminase

-
非ポリマー , 5種, 425分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PSZ / 4-[({3-HYDROXY-2-METHYL-5-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]PYRIDIN-4-YL}METHYL)AMINO]THIOPHENE-2-CARBOXYLIC ACID / 4-[[2-メチル-3-ヒドロキシ-5-(ホスホノオキシメチル)-4-ピリジニル]メチルアミノ]チオフェン-2-カルボ(以下略)


分子量: 374.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H15N2O7PS
#4: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: The well solutions contained 25 mM potassium phosphate and 43% saturated ammonium sulfate with 20 mM of SADTA at pH 6.5, EVAPORATION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月20日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→27 Å / Num. obs: 51173 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 5050 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AMQ

1amq


解像度: 1.75→76.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 4.215 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 3.3 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19706 2656 5.1 %RANDOM
Rwork0.15438 ---
obs0.1565 49413 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.107 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.13 Å20 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→76.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2994 0 133 407 3534
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223723
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4251.995092
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6165501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.82624.044183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.24815619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8831531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022874
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.22026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22462
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2408
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.251
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0111.52250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58423575
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6131645
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7014.51469
LS精密化 シェル解像度: 1.751→1.797 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 192 -
Rwork0.193 3484 -
obs--96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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