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- PDB-2q8n: Crystal structure of Glucose-6-phosphate isomerase (EC 5.3.1.9) (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q8n
タイトルCrystal structure of Glucose-6-phosphate isomerase (EC 5.3.1.9) (TM1385) from Thermotoga maritima at 1.82 A resolution
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / TM1385 / Glucose-6-phosphate isomerase (EC 5.3.1.9) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold ...Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Glucose-6-phosphate isomerase (EC 5.3.1.9) (TM1385) from Thermotoga maritima at 1.82 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.62023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHH FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
C: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,98816
ポリマ－156,0273
非ポリマー1,96213
水11,043613
1
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
C: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子

A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
C: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)315,97732
ポリマ－312,0546
非ポリマー3,92326
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_566x,-y+1,-z+3/21
単位格子
Length a, b, c (Å)117.506, 125.867, 245.476
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-545-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 1 - 447 / Label seq-ID: 13 - 459

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase / GPI / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI


分子量: 52008.930 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
生物種: Thermotoga maritima / 株: MSB8, DSM 3109, JCM 10099 / 遺伝子: TM1385, pgi / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9X1A5, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 613 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: NANODROP, 0.23M Li Sulfate, 0.10M Tris-HCl, 0.031M HCl, 43% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 273K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月31日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→45.932 Å / Num. obs: 161864 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 35.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 19.96
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.82-1.890.6662.1697191719699.9
1.89-1.960.5452.7648581482599.8
1.96-2.050.3924.41001281619799.9
2.05-2.160.2476.41005161632599.9
2.16-2.290.2691222561548899.9
2.29-2.470.23311.91609811647499.9
2.47-2.720.155171680831625099.8
2.72-3.110.08925.31655471605899.7
3.11-3.910.04544.41657791622799.8
3.91-45.9320.02873.51637811682499.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1B0Z

1b0z


解像度: 1.82→45.932 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 4.633 / SU ML: 0.127 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. PEG 400, SULFATE, CHLORIDE ARE MODELED DUE TO THEIR PRESENCE IN DENSITY AND CRYSTALLIZATION SOLVENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 8195 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.199 161863 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.431 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.31 Å20 Å20 Å2
2---1.89 Å20 Å2
3----2.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→45.932 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10624 0 100 613 11337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02210941
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027414
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6071.97414826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.994318083
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.94551374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.45324.217498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.371151860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1511569
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022224
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.22113
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.28105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.25458
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.25835
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2624
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1290.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2640.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1930.244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.96236911
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.40632757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.989510855
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.18284567
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.229113957
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2606TIGHT POSITIONAL0.040.05
2B2606TIGHT POSITIONAL0.040.05
3C2606TIGHT POSITIONAL0.040.05
1A3084MEDIUM POSITIONAL0.280.5
2B3084MEDIUM POSITIONAL0.230.5
3C3084MEDIUM POSITIONAL0.280.5
1A2606TIGHT THERMAL0.340.5
2B2606TIGHT THERMAL0.250.5
3C2606TIGHT THERMAL0.330.5
1A3084MEDIUM THERMAL1.512
2B3084MEDIUM THERMAL1.232
3C3084MEDIUM THERMAL1.492
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.867 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 598 -
Rwork0.381 11269 -
obs-11867 99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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