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- PDB-2q13: Crystal structure of BAR-PH domain of APPL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q13
タイトルCrystal structure of BAR-PH domain of APPL1
要素DCC-interacting protein 13 alpha
キーワードPROTEIN TRANSPORT / APPL1 / BAR domain / PH domain / BAR-PH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / positive regulation of macropinocytosis / macropinosome / adiponectin-activated signaling pathway / regulation of fibroblast migration / regulation of D-glucose import / maintenance of synapse structure / protein kinase B binding / positive regulation of melanin biosynthetic process / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway ...negative regulation of Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / positive regulation of macropinocytosis / macropinosome / adiponectin-activated signaling pathway / regulation of fibroblast migration / regulation of D-glucose import / maintenance of synapse structure / protein kinase B binding / positive regulation of melanin biosynthetic process / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / signaling / early phagosome / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / vesicle membrane / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / regulation of innate immune response / phosphatidylserine binding / intracellular vesicle / beta-tubulin binding / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of protein localization to plasma membrane / ruffle / phosphatidylinositol binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / protein import into nucleus / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton / presynapse / cytoplasmic vesicle / early endosome membrane / early endosome / postsynapse / endosome / endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
APPL1, BAR domain / : / : / : / BAR domain of APPL family / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / BAR domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain ...APPL1, BAR domain / : / : / : / BAR domain of APPL family / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / BAR domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DCC-interacting protein 13-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Zhu, G. / Zhang, X.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structure of the APPL1 BAR-PH domain and characterization of its interaction with Rab5.
著者: Zhu, G. / Chen, J. / Liu, J. / Brunzelle, J.S. / Huang, B. / Wakeham, N. / Terzyan, S. / Li, X. / Rao, Z. / Li, G. / Zhang, X.C.
履歴
登録2007年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DCC-interacting protein 13 alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1701
ポリマ－44,1701
非ポリマー00
水2,828157
1
A: DCC-interacting protein 13 alpha

A: DCC-interacting protein 13 alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3392
ポリマ－88,3392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area12900 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area36450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.737, 105.675, 36.407
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological dimer is generated by asymmetric unit and opration: -x+1, -y, z

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要素

#1: タンパク質 DCC-interacting protein 13 alpha / Dip13 alpha / Adapter protein containing PH domain


分子量: 44169.609 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 5-385, BAR and PH domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APPL1, APPL, DIP13A, KIAA1428 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UKG1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 6% PEG6000, 0.6M NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月16日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 23286 / Num. obs: 23286 / % possible obs: 89.9 % / Observed criterion σ(F): -6 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 38.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1989 / % possible all: 78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.05→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 9.849 / SU ML: 0.139 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.251 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1200 5.2 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.208 22082 --
obs0.208 22082 89.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.594 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.72 Å20 Å20 Å2
2--2.66 Å20 Å2
3----0.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2943 0 0 157 3100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3021.9594028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1965361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.33425.26154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.41215566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5361517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2445
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21265
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.22081
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1970.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.77721885
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.04732934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.31321262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.84831094
LS精密化 シェル解像度: 2.052→2.105 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 67 -
Rwork0.206 1319 -
obs--73.8 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.8878 Å / Origin y: -0.0215 Å / Origin z: 2.249 Å
111213212223313233
T-0.0135 Å2-0.0364 Å2-0.0201 Å2--0.0198 Å20.0067 Å2---0.0371 Å2
L0.6938 °20.5707 °20.0424 °2-0.475 °20.0372 °2--0.0036 °2
S-0.0115 Å °-0.0352 Å °0.1186 Å °-0.0395 Å °-0.012 Å °0.096 Å °-0.0197 Å °0.0098 Å °0.0235 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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