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万見
- PDB-2pop: The Crystal Structure of TAB1 and BIR1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pop
タイトルThe Crystal Structure of TAB1 and BIR1 complex
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 4
  • Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/APOPTOSIS / Zinc finger / PP2C-like domain / BIR domain / SIGNALING PROTEIN-APOPTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / cardiac septum development / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / coronary vasculature development / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway ...regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / cardiac septum development / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / coronary vasculature development / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / non-canonical NF-kappaB signal transduction / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / aorta development / mitogen-activated protein kinase p38 binding / regulation of innate immune response / protein serine/threonine phosphatase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of type I interferon production / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / heart morphogenesis / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of PTEN localization / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lung development / protein serine/threonine kinase binding / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of JNK cascade / Regulation of necroptotic cell death / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / Wnt signaling pathway / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of inflammatory response / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / regulation of apoptotic process / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / positive regulation of MAPK cascade / defense response to bacterium / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
XIAP/BIRC8, UBA domain / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Protein phosphatase 2C / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Protein phosphatase 2C family ...XIAP/BIRC8, UBA domain / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Protein phosphatase 2C / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Protein phosphatase 2C family / BIR repeat. / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Death-like domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / 4-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase XIAP / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Lin, S.C.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: XIAP Induces NF-kappaB Activation via the BIR1/TAB1 Interaction and BIR1 Dimerization.
著者: Lu, M. / Lin, S.C. / Huang, Y. / Kang, Y.J. / Rich, R. / Lo, Y.C. / Myszka, D. / Han, J. / Wu, H.
履歴
登録2007年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月14日Group: Database references / Refinement description ...Database references / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / software / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _software.name / _software.version / _struct_ref.db_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.mon_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_ref_seq_dif.seq_num
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 1
B: Baculoviral IAP repeat-containing protein 4
C: Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 1
D: Baculoviral IAP repeat-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,5856
ポリマ－98,4544
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.986, 108.712, 175.698
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is the dimer of TAB1-BIR1 heterodimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 1 / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1 / TGF-beta-activated kinase 1-binding ...TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1 / TGF-beta-activated kinase 1-binding protein 1 / TAK1-binding protein 1


分子量: 38615.355 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL PP2C-LIKE DOMAIN, RESIDUES 1-370 / 変異: Residues 133-151 were deleted / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAB1, MAP3K7IP1 / プラスミド: pET-28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q15750
#2: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 4 / E3 ubiquitin-protein ligase XIAP / IAP-like protein / hILP / Inhibitor of apoptosis protein 3 / ...E3 ubiquitin-protein ligase XIAP / IAP-like protein / hILP / Inhibitor of apoptosis protein 3 / hIAP3 / RING-type E3 ubiquitin transferase XIAP / X-linked inhibitor of apoptosis protein / X-linked IAP


分子量: 10611.812 Da / 分子数: 2 / 断片: BIR1 domain residues 10-100 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XIAP, API3, BIRC4, IAP3 / プラスミド: pGEX-4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P98170, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.4 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 8.5% PEG8000, 4% ethylene glycol, 100mM Hepes, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→35 Å / Num. obs: 17877 / % possible obs: 82.4 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.477 / % possible all: 66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CNS1.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2POI and 2POM

2poi

2pom


解像度: 3.1→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1326 6.1 %random
Rwork0.209 ---
obs-16914 77.2 %-
溶媒の処理Bsol: 59.964 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 84.699 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.038 Å20 Å20 Å2
2---7.302 Å20 Å2
3---2.264 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6262 0 2 0 6264
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.317
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
2.34-3.410.2571400.252X-RAY DIFFRACTION1677
3.1-3.240.4081100.317X-RAY DIFFRACTION1400
3.41-3.620.3251540.26X-RAY DIFFRACTION2007
3.62-3.90.2931620.243X-RAY DIFFRACTION2309
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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