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- PDB-2pnt: Crystal structure of the PDZ domain of human GRASP (GRP1) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pnt
タイトルCrystal structure of the PDZ domain of human GRASP (GRP1) in complex with the C-terminal peptide of the metabotropic glutamate receptor type 1
要素General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Scaffold protein / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / PDZ domain binding / small GTPase binding / postsynaptic membrane / postsynaptic density / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.148 Å
データ登録者Elkins, J. / Papagrigoriou, E. / Cooper, C. / Gileadi, C. / Uppenberg, J. / Bray, J. / von Delft, F. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Umeano, C. ...Elkins, J. / Papagrigoriou, E. / Cooper, C. / Gileadi, C. / Uppenberg, J. / Bray, J. / von Delft, F. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Umeano, C. / Gileadi, O. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Unusual binding interactions in PDZ domain crystal structures help explain binding mechanisms
著者: Elkins, J.M. / Gileadi, C. / Shrestha, L. / Phillips, C. / Wang, J. / Muniz, J.R. / Doyle, D.A.
履歴
登録2007年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年6月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE C-TERMINAL RESIDUES 189-192 (SER-SER-THR-LEU) CORRESPOND TO THE C-TERMINAL TAIL OF HUMAN ...SEQUENCE C-TERMINAL RESIDUES 189-192 (SER-SER-THR-LEU) CORRESPOND TO THE C-TERMINAL TAIL OF HUMAN METABOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR 1, UNIPROT ENTRY MGR1_HUMAN, ACCESSION CODE Q13255, SEQUENCE POSITION 1191-1194.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
B: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1403
ポリマ－22,1052
非ポリマー351
水1,36976
1
A: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0882
ポリマ－11,0521
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0521
ポリマ－11,0521
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.288, 72.288, 163.311
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細Two biological units can be found in the ASU

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要素

#1: タンパク質 General receptor for phosphoinositides 1-associated scaffold protein / GRP1-associated scaffold protein


分子量: 11052.468 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRASP / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) with pRARE plasmid / 参照: UniProt: Q7Z6J2
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 1.26M NaH2PO4, 0.14M K2HPO4, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.035 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月16日
放射モノクロメーター: Si(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.035 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.148→62.622 Å / Num. all: 14546 / Num. obs: 14546 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.091
反射 シェル解像度: 2.148→2.23 Å / 冗長度: 6.5 % / Num. unique all: 1411 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345CCDデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1GQ4, 2OCS

1gq4

2ocs


解像度: 2.148→62.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 10.029 / SU ML: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23198 729 5 %RANDOM
Rwork0.20876 ---
all0.20995 13758 --
obs0.20995 13758 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.719 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20.17 Å20 Å2
2--0.33 Å20 Å2
3----0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.148→62.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1414 0 1 76 1491
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211434
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02925
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5171.9591946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92332273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0725184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.89924.51662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.34215243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.675158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021600
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02276
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.2936
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.2668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2851
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.251
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2550.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2260.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9191.5942
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2011.5379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61221482
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.543539
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9344.5463
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.148→2.204 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 57 -
Rwork0.282 979 -
obs--99.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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