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万見
- PDB-2pnr: Crystal Structure of the asymmetric Pdk3-l2 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pnr
タイトルCrystal Structure of the asymmetric Pdk3-l2 Complex
要素
  • Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
  • [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
キーワードTRANSFERASE / pyruvate dehydrogenase kinase 3 / lipoyl-bearing domain / asymmetric protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / regulation of pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / pyruvate catabolic process / Protein lipoylation ...hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / regulation of pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / pyruvate catabolic process / Protein lipoylation / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / cellular response to fatty acid / Signaling by Retinoic Acid / regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of glucose metabolic process / tricarboxylic acid cycle / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / cellular response to glucose stimulus / peptidyl-serine phosphorylation / glucose metabolic process / protein kinase activity / mitochondrial matrix / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain / Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase/Pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain superfamily / PDK/BCKDK protein kinase / Mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain / Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase/Pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain superfamily / PDK/BCKDK protein kinase / Mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Up-down Bundle / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROLIPOIC ACID / Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial / [Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase isozyme 3, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Vassylyev, D.G. / Steussy, C.N. / Devedjiev, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of an Asymmetric complex of Pyruvate Dehydrogenase Kinase 3 with Lipoyl domain 2 and its Biological Implications
著者: Devedjiev, Y. / Steussy, C.N. / Vassylyev, D.G.
履歴
登録2007年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
B: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
C: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
E: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
F: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
G: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,9658
ポリマ－221,5486
非ポリマー4172
水13,025723
1
A: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
B: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
C: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,9824
ポリマ－110,7743
非ポリマー2081
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
F: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
G: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,9824
ポリマ－110,7743
非ポリマー2081
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.155, 96.155, 222.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質
[Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3 / Pyruvate dehydrogenase kinase isoform 3


分子量: 48290.980 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDK3 / プラスミド: PTRCHISB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q15120, [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase
#2: タンパク質 Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Pyruvate dehydrogenase complex E2 subunit / PDCE2 / E2 / Dihydrolipoamide S-acetyltransferase ...Pyruvate dehydrogenase complex E2 subunit / PDCE2 / E2 / Dihydrolipoamide S-acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / PDC-E2 / 70 kDa mitochondrial autoantigen of primary biliary cirrhosis / PBC / M2 antigen complex 70 kDa subunit


分子量: 14192.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLAT, DLTA / プラスミド: PTRCHISB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P10515, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-RED / DIHYDROLIPOIC ACID / ジヒドロリポ酸


分子量: 208.341 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16O2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 723 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Protein solution: 5mg/ml, 20mM Tris-HCL pH 8.0, 100mM NaCl, 5mM DTT, 2.5% (v/v) ethylen glycol Precipitant solution: 100mM histidine, 30 mM EDTA, 7% (v/v) MPD., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月18日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 64645 / Num. obs: 64645 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.422 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 4439 / Rsym value: 0.422 / % possible all: 64

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Y8N

1y8n


解像度: 2.5→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE PERFECT MEROHEDRAL TWINNING WAS DETECTED IN THE CRYSTALS WITH THE TWINNING OPERATOR {H,-K,-L}. THE REFINEMENT STATISTICS PRESENTED FOR THIS ENTRY CORRESPONDS TO THE REFINEMENT CARRIED OUT ...詳細: THE PERFECT MEROHEDRAL TWINNING WAS DETECTED IN THE CRYSTALS WITH THE TWINNING OPERATOR {H,-K,-L}. THE REFINEMENT STATISTICS PRESENTED FOR THIS ENTRY CORRESPONDS TO THE REFINEMENT CARRIED OUT USING THE TWINNING OPTION OF THE CNS PROGRAM. FOR THE DEPOSITION THE DIFFRACTION DATA WERE DETWINNED USING THE CNS PROGRAM. THE REFINEMENT STATISTICS CALCULATED BASED ON THE DETWINNED DATA MIGHT BE SLIGHTLY DIFFERENT FROM THOSE OBTAINED DURING THE "TWINNED" REFINEMENT INCLUDED IN THIS ENTRY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3746 -random
Rwork0.176 ---
all0.185 64645 --
obs0.185 64645 92.9 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12858 0 22 723 13603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.842
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 286 -
Rwork0.279 --
obs-4439 64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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