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- PDB-2pn7: Human gamma-glutamyl cyclotransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pn7
タイトルHuman gamma-glutamyl cyclotransferase
要素human gamma-glutamyl cyclotransferase
キーワードTRANSFERASE / BETA BARREL / DIMER / human gamma-glutamyl cyclotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-glutamylcyclotransferase / gamma-glutamylcyclotransferase activity / Glutathione synthesis and recycling / release of cytochrome c from mitochondria / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamylcyclotransferase / AIG2-like family / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like / Hypothetical upf0131 protein ytfp / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-glutamylcyclotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Oakley, A.J. / Board, P.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The identification and structural characterization of C7orf24 as gamma-glutamyl cyclotransferase. An essential enzyme in the gamma-glutamyl cycle.
著者: Oakley, A.J. / Yamada, T. / Liu, D. / Coggan, M. / Clark, A.G. / Board, P.G.
履歴
登録2007年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: human gamma-glutamyl cyclotransferase
B: human gamma-glutamyl cyclotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0592
ポリマ－42,0592
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.181, 98.668, 100.659
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetic unit contains a dimer, which is the biological entity.

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要素

#1: タンパク質 human gamma-glutamyl cyclotransferase


分子量: 21029.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C7orf24 / プラスミド: pHUE / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75223, EC: 2.3.2.4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.9
詳細: 2 micro L of Selenomethionine containing GGCT (15mg/ml in 20 mM Tris/HCL 0,1mM dithiothreitol pH8.0) was mixed with equal volumes of gamma-glu-glu dipeptide (40mM) and well solution. The well ...詳細: 2 micro L of Selenomethionine containing GGCT (15mg/ml in 20 mM Tris/HCL 0,1mM dithiothreitol pH8.0) was mixed with equal volumes of gamma-glu-glu dipeptide (40mM) and well solution. The well contained 1ml of a solution comprising PEG 4000 (22.5% w/v), 100mM sodium formate buffer pH3.9, 200mM ammonium acetate. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934, 0.97948
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月25日 / 詳細: 19-ID beamline optics
放射モノクロメーター: Double crystal Si-111 monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979341
20.979481
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 14334 / Num. obs: 13898 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 40.121 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rsym value: 0.486 / Net I/σ(I): 11.14
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / Num. unique all: 1208 / Rsym value: 0.486 / % possible all: 90.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.41→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 18.967 / SU ML: 0.209 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1 / σ(I): -1 / ESU R: 0.531 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25089 687 5 %RANDOM
Rwork0.18954 ---
all0.19256 14334 --
obs0.19256 13023 96.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.347 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.99 Å20 Å20 Å2
2--1.24 Å20 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2681 0 0 34 2715
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222748
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5061.9583708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6055338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.74725.591127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.01515499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.356158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022074
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21168
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21872
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0960.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0431.51738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.35632710
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.92331172
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.0156998
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.472 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 40 -
Rwork0.231 733 -
obs--75.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0672-1.11820.46313.9456-0.62675.9303-0.0782-0.1762-0.09220.21510.05910.08660.1816-0.17480.0191-0.16330.0156-0.0376-0.1759-0.0234-0.15122.60387.09944.6345
23.2519-0.0350.03794.00880.07043.22990.06010.08070.3373-0.11120.0357-0.3054-0.3809-0.039-0.0958-0.12130.04080.0374-0.15610.0241-0.1381-0.2784111.032-12.5001
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA14 - 18214 - 182
2X-RAY DIFFRACTION2BB15 - 18215 - 182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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