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- PDB-2pla: Crystal structure of human glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pla
タイトルCrystal structure of human glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-like protein
要素Glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-like protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / dehydrogenase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein kinase C signaling / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) / glycerol-3-phosphate catabolic process / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (FAD) complex / phosphatidic acid biosynthetic process / Synthesis of PA / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of sodium ion transport / NAD metabolic process ...negative regulation of protein kinase C signaling / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) / glycerol-3-phosphate catabolic process / glycerol-3-phosphate dehydrogenase (FAD) complex / phosphatidic acid biosynthetic process / Synthesis of PA / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of sodium ion transport / NAD metabolic process / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of protein localization to cell surface / NADH metabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / sodium channel regulator activity / regulation of heart rate / NAD binding / transmembrane transporter binding / carbohydrate metabolic process / protein homodimerization activity / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, eukaryotic / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, C-terminal / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, N-terminal / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase N-terminus / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase C-terminus / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily ...Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, eukaryotic / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, C-terminal / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, NAD-dependent, N-terminal / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase N-terminus / NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase C-terminus / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Uppenberg, J. / Smee, C. / Hozjan, V. / Kavanagh, K. / Bunkoczi, G. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Umeano, C. / von Delft, F. ...Uppenberg, J. / Smee, C. / Hozjan, V. / Kavanagh, K. / Bunkoczi, G. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Umeano, C. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-like protein.
著者: Uppenberg, J. / Smee, C. / Hozjan, V. / Kavanagh, K. / Bunkoczi, G. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Umeano, C. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, ...著者: Uppenberg, J. / Smee, C. / Hozjan, V. / Kavanagh, K. / Bunkoczi, G. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Umeano, C. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Oppermann, U.
履歴
登録2007年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-like protein
B: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0988
ポリマ－76,4512
非ポリマー1,6476
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6700 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area24190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.100, 139.100, 109.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1-like protein


分子量: 38225.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Brain / 遺伝子: GPD1L / プラスミド: pNIC28-bsa4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8N335
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.27 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 50% PEG 300, 0.2M Sodium chloride, 0.1M Sodium potassium phosphate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.79887 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月11日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.79887 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→50 Å / Num. all: 42245 / Num. obs: 42245 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 67.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.51→2.66 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.621 / Mean I/σ(I) obs: 3.39 / Num. unique all: 6634 / % possible all: 98.5

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.51 Å29.36 Å
Translation2.51 Å29.36 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1X0V

1x0v


解像度: 2.51→29.361 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 13.431 / SU ML: 0.151 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.242 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 2127 5 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.177 42226 --
obs0.177 42226 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.714 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20.53 Å20 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----1.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→29.361 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5155 0 104 150 5409
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225335
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3061.9937233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91538659
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3385684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.78224.976207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.52715923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9871527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2857
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025869
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02988
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21195
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1780.23530
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.22607
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22660
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1120.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2550.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4121.53503
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0721.51408
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.70825452
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.18332058
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9244.51781
LS精密化 シェル解像度: 2.51→2.57 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 151 -
Rwork0.3 2865 -
obs-3016 96.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0731.0608-1.08153.8586-0.42733.78210.17370.00440.78080.24230.04380.6759-1.1306-0.6592-0.21750.5850.29860.17290.3708-0.02830.215646.874-29.22117.598
22.37950.01110.09121.9948-0.06782.92080.0729-0.37790.09390.4823-0.08780.1874-0.4195-0.2450.01490.34690.03880.10860.3739-0.03190.020355.471-44.77925.473
33.69140.937-1.10753.0997-0.49834.4640.1143-0.1916-0.00520.4741-0.2041-0.175-0.56540.4080.08980.2867-0.0073-0.02040.39630.00670.035866.236-44.12118.442
44.06041.26640.19351.84910.5698.4917-0.01560.1349-0.0750.5005-0.0392-0.327-0.12040.66290.05480.3097-0.0386-0.09440.40480.0550.062676.322-48.49128.006
54.3008-0.39950.24933.2831-1.73367.5564-0.56590.3973-1.4647-0.2803-0.2453-0.64360.99390.43120.81120.46490.24230.54670.6091-0.22651.002182.369-76.696-0.419
64.42581.1181-1.61926.57-2.55053.6657-0.63770.1622-2.183-0.7877-0.0762-0.79311.68180.01040.71390.77970.11230.45570.3807-0.23331.154969.199-86.3686.132
73.43820.6666-0.80372.5440.00513.0292-0.14190.1754-0.7114-0.11620.0279-0.32430.33390.18090.1140.22280.06880.09920.3564-0.08170.231763.762-67.1429.775
83.95061.5254-0.45284.6591-1.77424.6049-0.1590.3297-0.2683-0.2520.29150.33070.3968-0.2716-0.13250.1824-0.05210.04020.394-0.1130.082346.892-68.5624.56
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA4 - 984 - 98
22AA99 - 24399 - 243
33AA244 - 299244 - 299
44AA300 - 346300 - 346
55BB4 - 744 - 74
66BB75 - 14875 - 148
77BB149 - 298149 - 298
88BB299 - 346299 - 346

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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