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- PDB-2pks: Thrombin in complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pks
タイトルThrombin in complex with inhibitor
要素
  • (Thrombin heavy chain ...) x 2
  • Hirudin
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Inhibitor complex / thrombin inhibitor / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G44 / Prothrombin / Hirudin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Xue, Y.
引用ジャーナル: Org.Biomol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Design, synthesis and biological evaluation of thrombin inhibitors based on a pyridine scaffold.
著者: Blomberg, D. / Fex, T. / Xue, Y. / Brickmann, K. / Kihlberg, J.
履歴
登録2007年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain fragment
C: Thrombin heavy chain fragment
D: Hirudin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5546
ポリマ－33,1874
非ポリマー3672
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.942, 71.843, 70.778
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.230, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細the monomer present in the asymmetric unit is the biological unit

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain


分子量: 3188.627 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 335-361 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#4: タンパク質・ペプチド Hirudin


分子量: 1291.337 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized. / 参照: UniProt: P28504

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Thrombin heavy chain ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain fragment


分子量: 17070.738 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 364-510 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#3: タンパク質 Thrombin heavy chain fragment


分子量: 11636.286 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 518-619 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734

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非ポリマー , 3種, 49分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-G44 / 4-({[4-(3-METHYLBENZOYL)PYRIDIN-2-YL]AMINO}METHYL)BENZENECARBOXIMIDAMIDE / 4-[[[4-(m-メチルベンゾイル)-2-ピリジニル]アミノ]メチル]ベンズアミジン


分子量: 344.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20N4O
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.753.3
22.753.3
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 27% PEG8000, 0.1M SODIUM PHOSPHATE, PH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→69.673 Å / Num. all: 25416 / Num. obs: 10962 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 823 / Rsym value: 0.423 / % possible all: 93.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→69.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 9.701 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.135 / ESU R Free: 0.336 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 502 4.8 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all0.188 ---
obs-10553 87.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.912 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å2-2.72 Å2
2---2.35 Å20 Å2
3---1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→69.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2327 0 27 47 2401
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222414
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9151.9853262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5285282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.12723.451113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.15315426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8511520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021844
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.21103
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.21559
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0171.51422
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.89422294
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.52831046
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0464.5968
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 33 -
Rwork0.245 707 -
obs-740 84.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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