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- PDB-2pfg: Crystal structure of human CBR1 in complex with BiGF2. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pfg
タイトルCrystal structure of human CBR1 in complex with BiGF2.
要素Carbonyl reductase [NADPH] 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutathione / macro molecule
機能・相同性
機能・相同性情報


15-hydroxyprostaglandin-D dehydrogenase (NADP+) / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NADP+) / alcohol dehydrogenase [NAD(P)+] / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NADP+) activity / prostaglandin-E2 9-reductase / prostaglandin E2 9-reductase activity / S-nitrosoglutathione reductase (NADPH) activity / carbonyl reductase (NADPH) / carbonyl reductase (NADPH) activity / vitamin K metabolic process ...15-hydroxyprostaglandin-D dehydrogenase (NADP+) / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NADP+) / alcohol dehydrogenase [NAD(P)+] / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NADP+) activity / prostaglandin-E2 9-reductase / prostaglandin E2 9-reductase activity / S-nitrosoglutathione reductase (NADPH) activity / carbonyl reductase (NADPH) / carbonyl reductase (NADPH) activity / vitamin K metabolic process / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / 15-hydroxyprostaglandin-D dehydrogenase (NADP+) activity / glucocorticoid metabolic process / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / cyclooxygenase pathway / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular vesicle / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Carbonyl reductase [NADPH] 1-like / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DDD / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Carbonyl reductase [NADPH] 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Rauh, D. / Bateman, R.L. / Shokat, K.M.
引用ジャーナル: Org.Biomol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Glutathione traps formaldehyde by formation of a bicyclo[4.4.1]undecane adduct.
著者: Bateman, R. / Rauh, D. / Shokat, K.M.
履歴
登録2007年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbonyl reductase [NADPH] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5175
ポリマ－30,3151
非ポリマー1,2024
水8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.636, 59.884, 87.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Carbonyl reductase [NADPH] 1 / NADPH-dependent carbonyl reductase 1 / Prostaglandin-E2 / 9-reductase / Prostaglandin 9- ...NADPH-dependent carbonyl reductase 1 / Prostaglandin-E2 / 9-reductase / Prostaglandin 9-ketoreductase / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase [NADP+]


分子量: 30314.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBR1, CBR, CRN / プラスミド: pET11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16152, carbonyl reductase (NADPH), prostaglandin-E2 9-reductase, 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NADP+)

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非ポリマー , 5種, 465分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-DDD / (5R,10S)-5-{[(CARBOXYMETHYL)AMINO]CARBONYL}-7-OXO-3-THIA-1,6-DIAZABICYCLO[4.4.1]UNDECANE-10-CARBOXYLIC ACID / 2α-[(カルボキシメチル)カルバモイル]-10-オキソ-1,6-ジアザ-4-チアビシクロ[4.4.1]ウンデカン-7(以下略)


分子量: 331.345 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N3O6S
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→12 Å / Num. obs: 42725 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.029
反射 シェル解像度: 1.54→1.59 Å / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.063 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WMA

1wma


解像度: 1.54→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.74 / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.066 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16358 2152 5 %RANDOM
Rwork0.11222 ---
obs0.11481 40523 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2083 0 77 461 2621
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0222277
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1742.0073117
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3235300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.10924.06691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.46715385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9421516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1820.2361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021698
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.21212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.21583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2150.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1850.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6411.51441
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.49122279
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6543940
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1194.5824
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.79632381
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free13.4073469
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.30532221
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.579 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 140 -
Rwork0.105 2718 -
obs--91.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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