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- PDB-2pfe: Crystal Structure of Thermobifida fusca Protease A (TFPA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pfe
タイトルCrystal Structure of Thermobifida fusca Protease A (TFPA)
要素Alkaline serine protease
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Beta-barrels / serine protease / thermophile / Kinetic Stability / thermostability / protein folding / alpha-lytic protease / folding transition state structure / HYDROLASE / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / Alkaline serine protease / Streptogrisin C. Serine peptidase. MEROPS family S01A
類似検索 - 構成要素
生物種Thermobifida fusca (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.436 Å
データ登録者Kelch, B.A. / Agard, D.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Mesophile versus Thermophile: Insights Into the Structural Mechanisms of Kinetic Stability
著者: Kelch, B.A. / Agard, D.A.
履歴
登録2007年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32012年6月6日Group: Non-polymer description
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkaline serine protease
B: Alkaline serine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6588
ポリマ－37,8762
非ポリマー7836
水6,395355
1
A: Alkaline serine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3294
ポリマ－18,9381
非ポリマー3913
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Alkaline serine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3294
ポリマ－18,9381
非ポリマー3913
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Alkaline serine protease
ヘテロ分子

B: Alkaline serine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6588
ポリマ－37,8762
非ポリマー7836
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_547-x+1/2,y-1/2,-z+21
Buried area2040 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area14820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.959, 68.552, 40.355
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological unit is a monomer. There are 2 biological units in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Alkaline serine protease / Protease A / TFPA


分子量: 18937.787 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 183-368 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermobifida fusca (バクテリア) / 株: YX
解説: Secreted with N-terminal, covalently attached Pro region necessary for folding and secretion
遺伝子: tfpA / プラスミド: pGL-1 / 発現宿主: Streptomyces lividans (バクテリア) / 参照: UniProt: O86984, UniProt: Q47SP5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-AES / 4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / AEBSF / AEBSF


分子量: 203.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10FNO2S / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8% (v/v) glycerol, 10mM MnCl2, 0.15M AmSO4, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月9日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.436→50 Å / Num. all: 63419 / Num. obs: 61453 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.52
反射 シェル解像度: 1.436→1.46 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2754 / % possible all: 87.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2精密化
CNS精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2.1A structure of TFPA

解像度: 1.436→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 2.498 / SU ML: 0.049 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.083 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; TLS refinement used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22898 6073 10.1 %RANDOM
Rwork0.20205 ---
all0.2048 55164 --
obs0.2048 53796 97.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.462 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20.24 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.082 Å0.083 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.436→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2638 0 46 355 3039
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212784
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3291.9433789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0295376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.13322.24598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.63115375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3891520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022134
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.21356
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21950
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2301
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1520.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6681.51845
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0422918
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.77431070
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5234.5870
LS精密化 シェル解像度: 1.436→1.472 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 306 -
Rwork0.284 3155 -
obs--89.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.29010.2736-0.03391.02130.07081.1271-0.00470.09810.0112-0.05430.0715-0.0811-0.07320.1368-0.0668-0.0532-0.0087-0.0134-0.0199-0.0109-0.0437.23815.05849.388
21.31830.46130.01011.6699-0.0561.1919-0.0880.1636-0.003-0.18190.12070.10190.0926-0.0845-0.0327-0.0372-0.0232-0.037-0.01670.0103-0.047612.61312.43623.525
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA15 - 2451 - 186
2X-RAY DIFFRACTION2BB15 - 2451 - 186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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