+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2paq | |||||||||
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Title | Crystal structure of the 5'-deoxynucleotidase YfbR | |||||||||
Components | 5'-deoxynucleotidase YfbR | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / Nucleotidase / 5'-deoxynucleotidase / YfbR / HD domain phosphohydrolase / Structural genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | |||||||||
Function / homology | Function and homology information pyrimidine deoxyribonucleotide salvage / thymidylate 5'-phosphatase activity / 5'-deoxynucleotidase / 5'-deoxynucleotidase activity / dUMP biosynthetic process / cobalt ion binding / nucleotide binding / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.1 Å | |||||||||
Authors | Zimmerman, M.D. / Chruszcz, M. / Cymborowski, M. / Kudritska, M. / Minor, W. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | |||||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2008 Title: Structural insight into the mechanism of substrate specificity and catalytic activity of an HD-domain phosphohydrolase: the 5'-deoxyribonucleotidase YfbR from Escherichia coli. Authors: Zimmerman, M.D. / Proudfoot, M. / Yakunin, A. / Minor, W. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2paq.cif.gz | 83.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2paq.ent.gz | 69.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2paq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pa/2paq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pa/2paq | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 23260.521 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: yfbR, b2291, JW2288 / Plasmid: Modified pET-15B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): B834(DE3)pLysS / References: UniProt: P76491, 5'-nucleotidase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 10% w/v PEG 3350, 0.3 M NH4 CITRATE, 5 mM BETA-MERCAPTOETHANOL, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97929 Å |
Detector | Type: SBC-3 / Detector: CCD / Date: Feb 8, 2004 Details: LN2 cooled first crystal, sagital focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror, beam-defining slits |
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock high-resolution Si(111) double-crystal Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97929 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→50 Å / Num. all: 28633 / Num. obs: 28633 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 39.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 24.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2.02 Å / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.58 / % possible all: 87.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.1→28.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 9.67 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.186 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. CNS 1.1, O, COOT programs were also used during refinement.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.58 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→28.41 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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