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- PDB-2pa3: crystal structure of serine bound G336V mutant of E.coli phosphog... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pa3
タイトルcrystal structure of serine bound G336V mutant of E.coli phosphoglycerate dehydrogenase
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / phosphoglycerate dehydrogenase / serine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-2-hydroxyglutarate dehydrogenase activity / 2-oxoglutarate reductase / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / serine binding / NADH binding / L-serine biosynthetic process / NAD+ binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / AHAS small subunit-like ACT domain / : / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 ...: / AHAS small subunit-like ACT domain / : / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ACT domain profile. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / ACT-like domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Alpha-Beta Plaits / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / SERINE / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Dey, S. / Sacchettini, J.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: The Effect of Hinge Mutations on Effector Binding and Domain Rotation in Escherichia coli D-3-Phosphoglycerate Dehydrogenase.
著者: Dey, S. / Hu, Z. / Xu, X.L. / Sacchettini, J.C. / Grant, G.A.
履歴
登録2007年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9113
ポリマ－44,1401
非ポリマー7712
水32418
1
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,64412
ポリマ－176,5624
非ポリマー3,0828
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation9_554-x,-x+y,-z-2/31
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-2/31
Buried area19000 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area63830 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)152.789, 152.789, 163.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / PGDH


分子量: 44140.449 Da / 分子数: 1 / 変異: C81A, C83A, C250A, C282A, G336V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: serA / プラスミド: pTrc99 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P0A9T0, phosphoglycerate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-SER / SERINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 20% PEG1000, 0.1M Na/K phosphate, 0.2M MgCl2, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月18日 / 詳細: monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→50 Å / Num. obs: 30270 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 39.78
反射 シェル解像度: 2.74→2.84 Å / 冗長度: 16.4 % / Rmerge(I) obs: 0.594 / Mean I/σ(I) obs: 5.23 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1PSD

1psd


解像度: 2.74→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 8.615 / SU ML: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.268 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25336 1528 5.1 %RANDOM
Rwork0.21703 ---
obs0.2188 28694 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.607 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.08 Å20.54 Å20 Å2
2--1.08 Å20 Å2
3----1.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3076 0 50 18 3144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223195
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8111.994340
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0645405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.82324.962133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.63415541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.7881515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2507
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022373
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2690.31413
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3450.52146
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.5184
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.384
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3370.512
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.98952060
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.94773238
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.73491238
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.015111102
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.74→2.809 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.541 106 -
Rwork0.413 2058 -
obs--99.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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