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- PDB-2p97: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE METAL-DEPENDENT HYDROLASE (AVA_30... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p97
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE METAL-DEPENDENT HYDROLASE (AVA_3068) FROM ANABAENA VARIABILIS ATCC 29413 AT 1.65 A RESOLUTION
要素Hypothetical protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / PUTATIVE METAL-DEPENDENT HYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / metal ion binding / Alpha Beta / Metallo-beta-lactamase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Anabaena variabilis ATCC 29413 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (YP_323572.1) from Anabaena variabilis ATCC 29413 at 1.65 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1775
ポリマ－45,0932
非ポリマー843
水9,314517
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area16510 Å2
手法PISA
2
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,70720
ポリマ－180,3708
非ポリマー33612
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
Buried area15860 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area59780 Å2
手法PISA
3
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,35310
ポリマ－90,1854
非ポリマー1686
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5960 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area31860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.320, 103.320, 96.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-204-

HOH

21A-209-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYTHRTHR5AA0 - 141 - 15
21GLYGLYTHRTHR5BB0 - 141 - 15
32GLYGLYGLUGLU5AA25 - 8726 - 88
42GLYGLYGLUGLU5BB25 - 8726 - 88
53LYSLYSTYRTYR1AA88 - 9489 - 95
63LYSLYSTYRTYR1BB88 - 9489 - 95
74CYSCYSALAALA5AA95 - 20096 - 201
84CYSCYSALAALA5BB95 - 20096 - 201

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein


分子量: 22546.295 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anabaena variabilis ATCC 29413 (バクテリア)
生物種: Anabaena variabilis / 株: PCC 7937 / 遺伝子: YP_323572.1, Ava_3068 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q3M8K9
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.8656.99THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MAD METHOD USING A DIFFERENT CRYSTAL. THE PHASE RESTRAINTS FROM THAT CRYSTAL WERE USED IN THE CURRENT REFINEMENT
2THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MAD METHOD USING A DIFFERENT CRYSTAL. THE PHASE RESTRAINTS FROM THAT CRYSTAL WERE USED IN THE CURRENT REFINEMENT
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細pH
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法NANODROP, 15.8% PEG 3350, 0.186M Magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2932蒸気拡散法, シッティングドロップ法NANODROP, 20.0% PEG 3350, 0.2M Magnesium nitrate, 0.1M MES pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K5

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-210.97927
シンクロトロンSSRL BL11-120.97920, 0.91162, 0.97898
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2007年2月15日Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2007年2月11日Flat mirror (vertical focusing)
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979271
20.97921
30.911621
40.978981
反射解像度: 1.65→29.488 Å / Num. obs: 63319 / % possible obs: 96.4 % / Biso Wilson estimate: 29.985 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.65-1.710.6262.3408471083888.7
1.71-1.780.5012.9431341135692.5
1.78-1.860.3594425361116194.3
1.86-1.960.2515.6448741177496.3
1.96-2.080.1688.2437941141397.3
2.08-2.240.11411.6454131180698.5
2.24-2.460.08315.2448851164299
2.46-2.820.05920.1467801214499.3
2.820.03430.9462231196499.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.65→29.488 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 3.225 / SU ML: 0.056 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.081
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. TWO MAGNESIUM IONS FROM CRYSTALLIZATION ARE MODELED IN SUBUNIT. 5. ONE CHLORIDE ION FROM CRYSTALLIZATION WAS MODELED. 6. THERE IS A DUAL CONFORMATION IN SUBUNIT A FROM RESIDUE 16 TO 23.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 3211 5.1 %RANDOM
Rwork0.16 ---
all0.162 ---
obs0.162 63263 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å20 Å20 Å2
2---0.59 Å20 Å2
3---1.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.488 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3127 0 3 517 3647
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223513
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6641.9644813
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94737598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5925461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.70323.701154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.77115607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2921528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024027
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.3629
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1780.33332
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.51660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.52133
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1980.5628
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0660.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0590.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.240.36
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2730.327
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2180.551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.89532356
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5563886
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.33153553
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.65481479
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.862111255
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
112TIGHT POSITIONAL0.050.05
1016MEDIUM POSITIONAL0.170.5
1637LOOSE POSITIONAL0.55
112TIGHT THERMAL0.370.5
1016MEDIUM THERMAL0.822
1637LOOSE THERMAL210
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 217 -
Rwork0.239 4369 -
obs-4586 99.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.76920.1415-0.07550.9637-0.24851.03980.01440.0990.1267-0.1424-0.00550.0486-0.0619-0.0941-0.0089-0.12530.0169-0.0046-0.17150.0195-0.17633.819.5328.798
21.0788-0.17050.10821.37530.31561.73540.00390.0341-0.0172-0.12680.0892-0.2307-0.10250.1827-0.0931-0.159-0.01940.0646-0.1477-0.0014-0.115131.7026.00933.07
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 0 - 200 / Label seq-ID: 1 - 201

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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