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- PDB-2p80: Solution structure of the complex between nitrite reductase and p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p80
タイトルSolution structure of the complex between nitrite reductase and pseudoazurin from A. faecalis
要素
  • Copper-containing nitrite reductase
  • Pseudoazurin
キーワードOXIDOREDUCTASE / transient complex / protein-protein interaction / redox partners / electron transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


denitrification pathway / nitrite reductase (NO-forming) / nitrite reductase (NO-forming) activity / nitrate assimilation / periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Pseudoazurin / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Nitrite reductase, copper-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase ...Pseudoazurin / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Nitrite reductase, copper-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / GADOLINIUM ATOM / Pseudoazurin / Copper-containing nitrite reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Alcaligenes faecalis (バクテリア)
手法溶液NMR / distance geometry, rigid body molecular dynamics, restrained side-chains energy minimization
データ登録者Vlasie, M.D. / Ubbink, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Low resolution solution structure of the 152 kDa complex between nitrite reductase and pseudoazurin from A. faecalis by paramagnetic NMR.
著者: Vlasie, M.D. / Fernandez-Busnadiego, R. / Prudencio, M. / Ubbink, M.
履歴
登録2007年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper-containing nitrite reductase
B: Copper-containing nitrite reductase
C: Copper-containing nitrite reductase
D: Pseudoazurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,88020
ポリマ－124,0194
非ポリマー1,86016
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 134structures closest to the average
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Copper-containing nitrite reductase / Cu-NIR


分子量: 36878.648 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alcaligenes faecalis (バクテリア)
株: S-6 / 遺伝子: nirK, nir / プラスミド: pET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P38501, nitrite reductase (NO-forming)
#2: タンパク質 Pseudoazurin / Cupredoxin / Blue copper protein


分子量: 13383.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alcaligenes faecalis (バクテリア)
株: S-6 / プラスミド: pET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P04377
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物
ChemComp-GD / GADOLINIUM ATOM / ガドリニウムヒドリド


分子量: 157.250 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Gd

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D 15N,1H TROSY
NMR実験の詳細Text: ~80% deuteration of the nonexchangeable protons in pseudoazurin

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1250 mM 15N, 2H pseudoazurin in complex with nitrite reductase -bound GdCLaNP at position 221/223 (0.38 eq), in 50 mM phosphate buffer, H2O, 6% (v/v) D2OH2O, 6% (v/v) D2O
2250 mM 15N, 2H pseudoazurin in complex with nitrite reductase -bound YCLaNP at position 221/223 (0.38 eq), in 50 mM phosphate buffer, H2O, 6% (v/v) D2OH2O, 6% (v/v) D2O
3250 mM 15N, 2H pseudoazurin in complex with nitrite reductase -bound GdCLaNP at position 234/236 (0.32 eq), in 50 mM phosphate buffer, H2O, 6% (v/v) D2OH2O, 6% (v/v) D2O
4250 mM 15N, 2H pseudoazurin in complex with nitrite reductase -bound YCLaNP at position 234/236 (0.32 eq), in 50 mM phosphate buffer, H2O, 6% (v/v) D2OH2O, 6% (v/v) D2O
5250 mM 15N, 2H pseudoazurin in complex with nitrite reductase -bound GdCLaNP at position 333/336 (0.53 eq), in 50 mM phosphate buffer, H2O, 6% (v/v) D2OH2O, 6% (v/v) D2O
6250 mM 15N, 2H pseudoazurin in complex with nitrite reductase -bound YCLaNP at position 333/336 (0.53 eq), in 50 mM phosphate buffer, H2O, 6% (v/v) D2OH2O, 6% (v/v) D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM phosphate 6.51 atm298 K
250 mM phosphate 6.51 atm298 K
350 mM phosphate 6.51 atm298 K
450 mM phosphate 6.51 atm298 K
550 mM phosphate 6.51 atm298 K
650 mM phosphate 6.51 atm298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
Azara2.7Boucher, W.解析
ANSIG1.02Kraulis, P.データ解析
X-PLOR2.9.9Brunger, A.T. et al.構造決定
MestReC4.8.6.0Mestrelab Researchデータ解析
X-PLOR2.9.9Brunger, A.T. et al.精密化
精密化手法: distance geometry, rigid body molecular dynamics, restrained side-chains energy minimization
ソフトェア番号: 1
詳細: 324 distance restraints from paramagnetic relaxation, 5 restraints from chemical shift perturbations
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures closest to the average
計算したコンフォーマーの数: 134 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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