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万見
- PDB-2p6b: Crystal Structure of Human Calcineurin in Complex with PVIVIT Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p6b
タイトルCrystal Structure of Human Calcineurin in Complex with PVIVIT Peptide
要素
  • Calcineurin subunit B isoform 1
  • Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform
  • PVIVIT 14-mer Peptide
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE REGULATOR / Beta-sheet Augmentation / Protein-peptide Complex / HYDROLASE-HYDROLASE REGULATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / calmodulin-dependent protein phosphatase activity ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / calcineurin-mediated signaling / negative regulation of dendrite morphogenesis / protein serine/threonine phosphatase complex / slit diaphragm / peptidyl-serine dephosphorylation / renal filtration / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / transition between fast and slow fiber / regulation of synaptic vesicle cycle / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / myelination in peripheral nervous system / skeletal muscle tissue regeneration / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / dendrite morphogenesis / extrinsic component of plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / protein serine/threonine phosphatase activity / branching involved in blood vessel morphogenesis / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cyclosporin A binding / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / DARPP-32 events / epithelial to mesenchymal transition / Activation of BAD and translocation to mitochondria / multicellular organismal response to stress / epidermis development / phosphatase binding / negative regulation of insulin secretion / positive regulation of osteoblast differentiation / skeletal muscle fiber development / keratinocyte differentiation / protein dephosphorylation / response to amphetamine / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of cell adhesion / FCERI mediated Ca+2 mobilization / T cell activation / excitatory postsynaptic potential / cellular response to glucose stimulus / wound healing / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / sarcolemma / Z disc / response to calcium ion / protein import into nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / calcium ion transport / heart development / Ca2+ pathway / ATPase binding / postsynapse / dendritic spine / protein dimerization activity / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / glutamatergic synapse / calcium ion binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase ...Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Li, H. / Zhang, L. / Rao, A. / Harrison, S.C. / Hogan, P.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of calcineurin in complex with PVIVIT peptide: Portrait of a low-affinity signalling interaction
著者: Li, H. / Zhang, L. / Rao, A. / Harrison, S.C. / Hogan, P.G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Crystal Structures of Human Calcineurin and the Human FKBP12-FK506-Calcineurin Complex
著者: Kissinger, C.R. / Parge, H.E. / Knighton, D.R. / Lewis, C.T. / Pelletier, L.A. / Tempczyk, A. / Kalish, V.J. / Tucker, K.D. / Showalter, R.E. / Moomaw, E.W. / Gastinel, L.N. / Habuka, N. / ...著者: Kissinger, C.R. / Parge, H.E. / Knighton, D.R. / Lewis, C.T. / Pelletier, L.A. / Tempczyk, A. / Kalish, V.J. / Tucker, K.D. / Showalter, R.E. / Moomaw, E.W. / Gastinel, L.N. / Habuka, N. / Chen, X. / Maldonado, F. / Barker, J.E.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1995
タイトル: X-ray Structure of Calcineurin Inhibited by the Immunophilin-immunosuppressant FKBP12-FK506 Complex
著者: Griffith, J.P. / Kim, J.L. / Kim, E.E. / Sintchak, M.D. / Thomson, J.A. / Fitzgibbon, M.J. / Fleming, M.A. / Caron, P.R. / Hsiao, K. / Navia, M.A.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Affinity-driven Peptide Selection of an NFAT Inhibitor More Selective Than Cyclosporin A
著者: Aramburu, J. / Yaffe, M.B. / Lopez-Rodriguez, C. / Cantley, L.C. / Hogan, P.G. / Rao, A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural Delineation of the Calcineurin-NFAT Interaction and Its Parallels to PP1 Targeting Interactions
著者: Li, H. / Rao, A. / Hogan, P.G.
履歴
登録2007年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: PVIVIT 14-mer Peptide
A: Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform
B: Calcineurin subunit B isoform 1
C: Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform
D: Calcineurin subunit B isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,72719
ポリマ－124,9745
非ポリマー75314
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.104, 89.155, 157.685
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Although the asymmetric unit contains two calcineurin AB heterodimers, the functional unit in solution is a single AB heterodimer

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 E

#1: タンパク質・ペプチド PVIVIT 14-mer Peptide


分子量: 1481.673 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 3-16 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic Peptide

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#2: タンパク質 Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform / E.C.3.1.3.16 / Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit


分子量: 43991.188 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 1-381 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q08209
#3: タンパク質 Calcineurin subunit B isoform 1 / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1


分子量: 17755.174 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 16-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3R1 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63098

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非ポリマー , 5種, 578分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.18 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12% PEG 4000, 0.1M calcium chloride, 0.1M TES, 0.001M DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月24日
詳細: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror, beam defining slits
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 60710 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Χ2: 1.563 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.529 / Num. unique all: 4593 / Χ2: 1.279 / % possible all: 73.9

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å42.9 Å
Translation2.5 Å42.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1AUI

1aui


解像度: 2.3→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 5173 9.5 %Random
Rwork0.192 ---
obs-51123 93.5 %-
溶媒の処理Bsol: 36.056 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 37.883 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.985 Å20 Å20 Å2
2---1.679 Å20 Å2
3----1.306 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8283 0 22 564 8869
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2282
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.6162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3872.5
LS精密化 シェル最高解像度: 2.3 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2543 5173
Rwork0.1924 -
obs-51123
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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