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- PDB-2p6a: The structure of the Activin:Follistatin 315 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p6a
タイトルThe structure of the Activin:Follistatin 315 complex
要素
  • Follistatin
  • Inhibin beta A chain
  • probable fragment of follistatin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Follistatin / Activin / Inhibin / TGF-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


activin receptor antagonist activity / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / enzyme activator complex / TGFBR3 regulates activin signaling / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation ...activin receptor antagonist activity / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / enzyme activator complex / TGFBR3 regulates activin signaling / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / type II activin receptor binding / progesterone secretion / striatal medium spiny neuron differentiation / Glycoprotein hormones / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / negative regulation of macrophage differentiation / ameloblast differentiation / cellular response to oxygen-glucose deprivation / hemoglobin biosynthetic process / positive regulation of hair follicle development / regulation of BMP signaling pathway / gamete generation / negative regulation of phosphorylation / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / cellular response to cholesterol / pattern specification process / activin binding / Signaling by BMP / mesodermal cell differentiation / activin receptor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / negative regulation of activin receptor signaling pathway / Signaling by Activin / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / heparan sulfate proteoglycan binding / cellular response to angiotensin / odontogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / hair follicle morphogenesis / negative regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to aldosterone / female gonad development / roof of mouth development / odontogenesis of dentin-containing tooth / eyelid development in camera-type eye / endodermal cell differentiation / peptide hormone binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of type II interferon production / keratinocyte proliferation / hair follicle development / positive regulation of collagen biosynthetic process / hematopoietic progenitor cell differentiation / BMP signaling pathway / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of erythrocyte differentiation / erythrocyte differentiation / skeletal system development / cytokine activity / growth factor activity / response to organic cyclic compound / hormone activity / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of cell growth / defense response / autophagy / male gonad development / cell-cell signaling / nervous system development / cellular response to hypoxia / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell differentiation / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Follistatin, N-terminal / : / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. ...Follistatin, N-terminal / : / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Kazal type serine protease inhibitors / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Kazal domain superfamily / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Kazal domain / Kazal domain profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibin beta A chain / Follistatin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Lerch, T.F. / Shimasaki, S. / Woodruff, T.K. / Jardetzky, T.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural and biophysical coupling of heparin and activin binding to follistatin isoform functions.
著者: Lerch, T.F. / Shimasaki, S. / Woodruff, T.K. / Jardetzky, T.S.
履歴
登録2007年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月9日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta A chain
D: Follistatin
B: Inhibin beta A chain
C: Follistatin
E: probable fragment of follistatin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3055
ポリマ－96,3055
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.641, 106.584, 87.568
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 1 - 116 / Label seq-ID: 1 - 116

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BC
詳細The biological assembly of these proteins is one activin A dimer in complex with 2 follistatin 315 molecules, which compose the activin:follistatin 315 complex. We observe one complex in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08476
#2: タンパク質 Follistatin / FS / Activin-binding protein


分子量: 34796.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FST
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P19883
#3: タンパク質・ペプチド probable fragment of follistatin


分子量: 728.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
配列の詳細AUTHOR STATE THE FOLLOWING IN THE PUBLICATION: ON ONE FOLLISTATIN MOLECULE (CHAIN C AND ITS ...AUTHOR STATE THE FOLLOWING IN THE PUBLICATION: ON ONE FOLLISTATIN MOLECULE (CHAIN C AND ITS SYMMETRICALLY EQUIVALENT MOLECULES), ELECTRON DENSITY COULD BE SEEN FOR RESIDUES 289-299. ON THE SECOND FOLLISTATIN MOLECULE(CHAIN D AND ITS SYMMETRICALLY EQUIVALENT MOLECULES), CONTINUOUS ELECTRON DENSITY ALLOWED FOR THE BUILDING OF MAIN-CHAIN ATOMS OF 10 RESIDUES. SIDE CHAINS FOR THESE RESIDUES COULD NOT BE UNAMBIGUOUSLY MODELED, PREVENTING IDENTIFICATION OF THIS SEQUENCE IN THE C-TERMINAL EXTENSION. HOWEVER, BASED ON THE SYMMETRY OF THE TWO FOLLISTATIN MOLECULES, THIS STRETCH LIKELY CONSISTS OF RESIDUES 295-304, REPRESENTING THE MAJORITY OF THE CHARGED AMINO ACIDS IN THE C-TERMINAL EXTENSION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20-23% PEG 1000, 200mM MgCl2, 3% EtOH, 20mM Trimethyl-amine HCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298 K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.2 % / Av σ(I) over netI: 4 / 数: 100464 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rsym value: 0.16 / D res high: 3.4 Å / D res low: 34.344 Å / Num. obs: 13978 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
10.7540.3992.510.0720.0726
7.610.7599.510.0710.0716.8
6.217.610010.0990.0997
5.386.2110010.1230.1237.1
4.815.3810010.1350.1357.2
4.394.8110010.1460.1467.3
4.064.3910010.1930.1937.3
3.84.0610010.3030.3037.3
3.583.810010.4940.4947.3
3.43.5810010.7080.7087.3
反射解像度: 3.4→34.344 Å / Num. obs: 13978 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rsym value: 0.16 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.4-3.587.30.70811461919940.708100
3.58-3.87.30.4941.41392819040.494100
3.8-4.067.30.3032.31299817810.303100
4.06-4.397.30.1933.81233216920.193100
4.39-4.817.30.1464.91127615530.146100
4.81-5.387.20.1354.81009714000.135100
5.38-6.217.10.1235.3905712690.123100
6.21-7.670.0996.4753810710.099100
7.6-10.756.80.0718.658338530.07199.5
10.75-40.3960.0728.827864610.07292.5

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.4 Å34.34 Å
Translation3.4 Å34.34 Å
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 13943
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
10.44-10037.90.768501
8.29-10.4440.20.87503
7.23-8.2945.50.844505
6.57-7.2345.40.838502
6.09-6.57430.844506
5.72-6.0946.20.842510
5.43-5.7241.70.863502
5.19-5.4336.20.881503
4.98-5.1937.30.891506
4.8-4.9834.90.883513
4.65-4.836.10.885516
4.51-4.6532.30.9539
4.38-4.5134.20.888532
4.26-4.3834.20.897552
4.15-4.2636.20.9575
4.05-4.1536.80.888581
3.95-4.0532.50.885605
3.87-3.9536.40.877620
3.78-3.8739.60.861618
3.71-3.7833.60.881643
3.63-3.7136.10.875650
3.56-3.6343.30.833663
3.5-3.5640.80.845658
3.4-3.542.90.8341140

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
直接法位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: one activin A monomer and ND, FSD1, and FSD2 of one follistatin 288 molecule (PDB 2B0U)

2b0u


解像度: 3.4→31.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.811 / SU B: 90.513 / SU ML: 0.667 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.733 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.324 283 2 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.225 13955 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.862 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→31.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5952 0 0 0 5952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226090
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9451.9488262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.8055804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.34925.126238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.82115958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1241524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2908
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.4020.24068
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3670.24282
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3180.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5240.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4780.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it16.71124123
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it21.07126399
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it22.456122263
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it25.907121863
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
463MEDIUM POSITIONAL0.520.5
419LOOSE POSITIONAL0.825
463MEDIUM THERMAL6.712
419LOOSE THERMAL13.110
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 25 -
Rwork0.25 984 -
obs-1009 99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.11183.4367-0.98886.7289-2.21375.79510.1140.71350.0724-0.003-0.1259-0.82310.32790.45590.0119-0.02330.00070.0815-0.0054-0.0105-0.028325.54524.651461.9862
27.6425-2.03930.21419.1209-5.102211.5611-0.14580.0574-0.42720.20910.11230.24371.27420.4170.03350.01820.0180.1118-0.02510.07130.000943.059533.53622.9732
30.28890.47460.110.8016-0.02161.88630.0321-0.06150.09380.0807-0.2016-0.0011-0.2747-0.10440.1695-0.1603-0.0422-0.0269-0.02940.01460.0922.289431.026635.169
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11CD212 - 290212 - 290
21EE1 - 101 - 10
32DB212 - 299212 - 299
43AA1 - 1161 - 116
53BC1 - 1161 - 116
63CD1 - 2111 - 211
73DB1 - 2111 - 211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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