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万見
- PDB-2p64: D domain of b-TrCP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p64
タイトルD domain of b-TrCP
要素F-box/WD repeat protein 1A
キーワードLIGASE / right handed super-helical bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphorylated amino acid binding / ubiquitin ligase activator activity / positive regulation of circadian rhythm / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical Wnt signaling pathway / SCF ubiquitin ligase complex / mammary gland epithelial cell proliferation ...protein phosphorylated amino acid binding / ubiquitin ligase activator activity / positive regulation of circadian rhythm / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical Wnt signaling pathway / SCF ubiquitin ligase complex / mammary gland epithelial cell proliferation / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / ligase activity / Prolactin receptor signaling / : / positive regulation of proteolysis / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / protein dephosphorylation / regulation of proteasomal protein catabolic process / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / negative regulation of smoothened signaling pathway / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / protein destabilization / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Wnt signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / protein dimerization activity / protein ubiquitination / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1840 / D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / : / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / F-box domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1840 / D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / : / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / F-box domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / F-box/WD repeat-containing protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Neculai, D. / Orlicky, S. / Ceccarelli, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Suprafacial orientation of the SCFCdc4 dimer accommodates multiple geometries for substrate ubiquitination.
著者: Tang, X. / Orlicky, S. / Lin, Z. / Willems, A. / Neculai, D. / Ceccarelli, D. / Mercurio, F. / Shilton, B.H. / Sicheri, F. / Tyers, M.
履歴
登録2007年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-box/WD repeat protein 1A
B: F-box/WD repeat protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7563
ポリマ－12,6442
非ポリマー1121
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area6230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.316, 71.316, 116.301
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 F-box/WD repeat protein 1A / F-box and WD repeats protein beta-TrCP / E3RSIkappaB / pIkappaBalpha-E3 receptor subunit


分子量: 6321.773 Da / 分子数: 2 / 断片: D domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BTRC, BTRCP, FBW1A, FBXW1A / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y297
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 mM MgCl2, 5 mM CdCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.97906 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double-crystal monochromator SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97906 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 12340 / Num. obs: 11999 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / Rmerge(I) obs: 0.246 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.246 / Mean I/σ(I) obs: 3.19 / Num. unique all: 1100 / % possible all: 82.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→19.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 11.644 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26679 536 4.9 %RANDOM
Rwork0.23854 ---
obs0.23986 10345 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.936 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数868 0 1 11 880
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.021906
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5441.9131215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9925103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.34225.4951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.9615163
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02698
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.2600
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3310.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3020.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.3590.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2081.5536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5312830
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6963435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4534.5385
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 40 -
Rwork0.303 728 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.027-1.7441-0.90435.60781.85215.9959-0.0871-0.21420.12680.0150.22-0.54270.20510.4123-0.133-0.0845-0.0289-0.04990.0716-0.05360.038967.319744.075555.5159
24.4588-1.53511.01993.3536-0.78054.18150.08890.0462-0.4158-0.10710.07760.02040.18010.1254-0.16660.0325-0.0424-0.0779-0.0171-0.02470.03165.151742.830656.5596
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA127 - 1772 - 52
2X-RAY DIFFRACTION2BB127 - 1772 - 52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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