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- PDB-2p5w: Crystal structures of high affinity human T-cell receptors bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p5w
タイトルCrystal structures of high affinity human T-cell receptors bound to pMHC reveal native diagonal binding geometry
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • Cancer/testis antigen 1B
  • HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
  • Hypothetical protein
  • T-CELL RECEPTOR, ALPHA CHAIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / T-CELL RECEPTOR / CDR2 / PHAGE DISPLAY / MUTANT / HIGH AFFINITY / NY-ESO-1
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA threonylcarbamoyladenosine metabolic process / alpha-beta T cell receptor complex / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding ...tRNA threonylcarbamoyladenosine metabolic process / alpha-beta T cell receptor complex / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / endoplasmic reticulum exit site / alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / Generation of second messenger molecules / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / PD-1 signaling / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / detection of bacterium / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / response to bacterium / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of type II interferon production / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / Downstream TCR signaling / tertiary granule lumen / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / DAP12 signaling / antibacterial humoral response / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CTAG/Pcc1 family / Transcription factor Pcc1 / : / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains ...CTAG/Pcc1 family / Transcription factor Pcc1 / : / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T cell receptor alpha chain constant / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Beta-2-microglobulin / Cancer/testis antigen 1 / : / :
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sami, M. / Rizkallah, P.J. / Dunn, S. / Li, Y. / Moysey, R. / Vuidepot, A. / Baston, E. / Todorov, P. / Molloy, P. / Gao, F. ...Sami, M. / Rizkallah, P.J. / Dunn, S. / Li, Y. / Moysey, R. / Vuidepot, A. / Baston, E. / Todorov, P. / Molloy, P. / Gao, F. / Boulter, J.M. / Jakobsen, B.K.
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of high affinity human T-cell receptors bound to peptide major histocompatibility complex reveal native diagonal binding geometry
著者: Sami, M. / Rizkallah, P.J. / Dunn, S. / Molloy, P. / Moysey, R. / Vuidepot, A. / Baston, E. / Todorov, P. / Yi, L. / Gao, F. / Boulter, J.M. / Jakobsen, B.K.
履歴
登録2007年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月27日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / struct_conn_type
Remark 999Sequence No suitable database reference was found for Chains D and E at time of processing

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Cancer/testis antigen 1B
D: T-CELL RECEPTOR, ALPHA CHAIN
E: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,23225
ポリマ－93,3405
非ポリマー1,89220
水12,160675
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.590, 52.325, 118.932
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABDE

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain / MHC class I antigen A*2


分子量: 31951.316 Da / 分子数: 1
断片: EXTRACELLULAR DOMAINS ALPHA 1, ALPHA2 AND ALPHA3, RESIDUES 25-299
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / プラスミド: PEX078 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11853.319 Da / 分子数: 1 / 断片: Beta-2 Microglobulin, RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / プラスミド: PEX050 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61769
#4: タンパク質 T-CELL RECEPTOR, ALPHA CHAIN


分子量: 21073.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGMT7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6PIZ8, UniProt: P01848*PLUS
#5: タンパク質 Hypothetical protein


分子量: 27367.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGMT7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q2YDB4

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Cancer/testis antigen 1B / L antigen family member 2 / LAGE-2 protein / Autoimmunogenic cancer/testis antigen NY-ESO-1


分子量: 1094.347 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 157-165 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HOMO SAPIENS (HUMANS)
参照: UniProt: P78358

-
非ポリマー , 6種, 695分子

#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 675 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.04 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7.5
詳細: 85 MM HEPES, 8.5% ISO-PROPANOL, 17% PEG4000, 15% GLYCEROL, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 7.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.985
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月17日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI (III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.985 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→24.805 Å / Num. obs: 46229 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rsym value: 0.145 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.51 / % possible all: 99.5

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.438 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.527 / Cor.coef. Io to Ic: 0.491
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å15 Å
Translation3 Å15 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2F53

2f53


解像度: 2.2→24.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 12.038 / SU ML: 0.167 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.268 / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24456 2332 5 %RANDOM
Rwork0.16532 ---
obs0.16941 43884 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.825 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å22.2 Å2
2--0.8 Å20 Å2
3----0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→24.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6556 0 113 675 7344
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0216915
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024711
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7111.9469401
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9523.00311381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.0315834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.0723.779344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg8.655151101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.6871550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2979
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.31200
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.34897
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.53118
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.53438
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2210.5807
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.2670.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0520.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.337
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1990.394
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2710.531
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.32424356
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.37221658
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.38636694
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.84643092
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.99862704
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 159 -
Rwork0.198 3207 -
obs--99.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.23280.0646-0.34790.9451-0.2411.68490.0382-0.0513-0.01830.0723-0.0425-0.0010.01970.12230.0043-0.07760.00660.004-0.0870.0059-0.080816.0449-2.386340.8768
22.0530.34410.51751.4844-0.81413.85770.0345-0.297-0.00720.17150.0332-0.0644-0.18660.5449-0.0677-0.0611-0.0135-0.00010.0939-0.0482-0.090112.0657-9.943676.1145
33.01230.3073-1.83932.2755-0.36192.1845-0.07020.0255-0.1865-0.1347-0.05970.09760.2636-0.04250.1299-0.0406-0.0063-0.0264-0.106-0.0071-0.0574.5439-20.250757.2887
40.00020.0092-0.01810.5194-1.02332.01630.2404-0.0117-0.15460.1202-0.23270.3268-0.12010.2104-0.00770.0028-0.00710.00150.0377-0.00040.064117.96860.663932.7378
52.54091.0159-1.76031.408-0.64873.0534-0.00930.13160.2446-0.03110.0378-0.0623-0.34850.1126-0.0285-0.0611-0.025-0.0462-0.02410.0663-0.028623.144215.816815.2406
63.30171.17850.2313.3325-0.49253.6198-0.12990.08570.1573-0.16470.15510.251-0.5221-0.1509-0.0251-0.0426-0.04980.0276-0.00930.0198-0.088823.221717.8876-19.9858
70.5878-0.14310.65940.6274-0.06132.5067-0.06690.0719-0.0279-0.0147-0.03570.0550.1132-0.09970.1027-0.08630.0031-0.0056-0.0533-0.0026-0.05878.1919-0.751711.2747
82.82840.779-0.33360.6136-0.19041.41040.02420.15060.0134-0.05160.03160.0137-0.00240.1742-0.0557-0.0734-0.0202-0.0082-0.045-0.0166-0.070820.1842.688-18.323
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1801 - 180
2X-RAY DIFFRACTION2AA185 - 274185 - 274
3X-RAY DIFFRACTION3BB0 - 991 - 100
4X-RAY DIFFRACTION4CC1 - 91 - 9
5X-RAY DIFFRACTION5DD1 - 1101 - 110
6X-RAY DIFFRACTION6DD115 - 192115 - 192
7X-RAY DIFFRACTION7EE1 - 1102 - 111
8X-RAY DIFFRACTION8EE120 - 241121 - 242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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