[日本語] English
万見
- PDB-2p4d: Structure-assisted discovery of Variola major H1 phosphatase inhi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p4d
タイトルStructure-assisted discovery of Variola major H1 phosphatase inhibitors
要素Dual specificity protein phosphatase
キーワードHYDROLASE / dual specificity phosphatase / enzyme / small pox / drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / virion component => GO:0044423 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase H1 / Dual specificity protein phosphatase H1
類似検索 - 構成要素
生物種Variola virus (天然痘ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Phan, J. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Structure-assisted discovery of variola major H1 phosphatase inhibitors
著者: Phan, J. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
履歴
登録2007年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: reflns_shell / software / Item: _reflns_shell.percent_possible_all / _software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2351
ポリマ－20,2351
非ポリマー00
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.441, 101.441, 95.101
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-190-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase / Late protein H1


分子量: 20235.174 Da / 分子数: 1 / 断片: Enzyme / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Variola virus (天然痘ウイルス)
属: Orthopoxvirus / プラスミド: pVPPase2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P33064, UniProt: P0DOQ5*PLUS, protein-tyrosine-phosphatase, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 26% PEG MME 2000, 1.5 M KF, 3 mM Na3VO4, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9792, 0.97925, 0.97939
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月5日 / 詳細: Crystals and mirrors
放射モノクロメーター: Si-220 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.979251
30.979391
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 22420 / Num. obs: 22420 / % possible obs: 88.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 28.915 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 2239

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 1.744 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 1155 5.2 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.179 22330 95.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.769 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1316 0 0 190 1506
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0221343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6181.9711816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7835162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.48123.3959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.915245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.038159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2206
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02993
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.2925
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2910.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3731.5843
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.02721331
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4673573
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8024.5485
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 79 -
Rwork0.2 1553 -
obs-1632 97.55 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る