[日本語] English
万見
- PDB-2p2s: Crystal structure of putative oxidoreductase (YP_050235.1) from E... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p2s
タイトルCrystal structure of putative oxidoreductase (YP_050235.1) from Erwinia carotovora atroseptica SCRI1043 at 1.25 A resolution
要素Putative oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / YP_050235.1 / putative / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / GFO/IDH/MocA C-terminal domain / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...: / GFO/IDH/MocA C-terminal domain / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Pectobacterium atrosepticum SCRI1043 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of putative oxidoreductase (YP_050235.1) from Erwinia carotovora atroseptica SCRI1043 at 1.25 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative oxidoreductase
B: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,89311
ポリマ－75,4132
非ポリマー4809
水15,295849
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area24560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.050, 45.830, 87.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.400, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-688-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 2 - 335 / Label seq-ID: 3 - 336

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

#1: タンパク質 Putative oxidoreductase


分子量: 37706.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pectobacterium atrosepticum SCRI1043 (バクテリア)
生物種: Pectobacterium atrosepticum / 株: SCRI 1043 / 遺伝子: YP_050235.1, ECA2140 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q6D5A0, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 849 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.2545.34THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MAD METHOD USING A DIFFERENT CRYSTAL. THE PHASE RESTRAINTS FROM THAT CRYSTAL WERE USED IN THE CURRENT REFINEMENT
2THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MAD METHOD USING A DIFFERENT CRYSTAL. THE PHASE RESTRAINTS FROM THAT CRYSTAL WERE USED IN THE CURRENT REFINEMENT
3THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MAD METHOD USING A DIFFERENT CRYSTAL. THE PHASE RESTRAINTS FROM THAT CRYSTAL WERE USED IN THE CURRENT REFINEMENT
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法6.33NANODROP, 20.0% PEG 8000, 0.2M Magnesium acetate, 0.1M Sodium cacodylate pH 6.33, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
2932蒸気拡散法, シッティングドロップ法7NANODROP, 22.0% PEG 8000, 0.15M Magnesium acetate, 0.1M Sodium cacodylate pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-111
シンクロトロンSSRL BL9-220.91837, 0.97945, 0.97927
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2007年2月24日Flat mirror (vertical focusing)
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2007年2月16日Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.918371
30.979451
40.979271
反射解像度: 1.25→47.891 Å / Num. obs: 184625 / % possible obs: 95.4 % / Biso Wilson estimate: 16.288 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 12.56
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.25-1.30.5032.4545621835489.3
1.3-1.360.4112.9569531901291.4
1.36-1.430.3353.6565791880093.5
1.43-1.520.2434.9593921965395.1
1.52-1.640.1617.2617942034596.8
1.64-1.810.10410.6627052054697.9
1.81-2.070.08517.3669021996698.1
2.070.10826.11148112037498.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.25→47.891 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 1.359 / SU ML: 0.029 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.041 / ESU R Free: 0.043
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ETHYLENE GLYCOL, ACETATE AND MAGNESIUM IONS ARE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION AND CRYO CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.179 9253 5 %RANDOM
Rwork0.156 ---
all0.157 ---
obs0.157 184625 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.215 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å2-0.12 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→47.891 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5221 0 30 849 6100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225690
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023919
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6171.9427763
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97339505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0345759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.15323.412296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.84115938
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6491554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026606
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021280
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21083
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2030.24389
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.22801
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.23166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2614
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.10.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2350.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.260
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.50733562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.531420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.16155614
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.42682364
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.157112104
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1887MEDIUM POSITIONAL0.170.5
2285LOOSE POSITIONAL0.595
1887MEDIUM THERMAL0.92
2285LOOSE THERMAL1.7610
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 695 -
Rwork0.272 12918 -
obs-13613 99.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1155-0.05890.07380.13360.01990.36830.0005-0.05610.00150.00970.0219-0.03590.04010.0244-0.0224-0.01690.00060.00080.0032-0.0006-0.008641.012838.771326.5741
20.3825-0.12480.15220.1379-0.08490.28080.05080.0517-0.0064-0.0501-0.03070.03150.0457-0.0088-0.020.00110.0043-0.006-0.01850-0.013418.417341.5695-6.221
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 2 - 335 / Label seq-ID: 3 - 336

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る