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- PDB-2p2l: Rac1-GDP-Zinc Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p2l
タイトルRac1-GDP-Zinc Complex
要素Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Rho Family GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation ...embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / interneuron migration / kinocilium / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / engulfment of apoptotic cell / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / NADPH oxidase complex / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cochlea morphogenesis / regulation of neuron maturation / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / cortical cytoskeleton organization / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / GTP-dependent protein binding / midbrain dopaminergic neuron differentiation / ruffle organization / epithelial cell morphogenesis / cell projection assembly / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / regulation of neuron migration / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / cell-cell junction organization / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / MET activates RAP1 and RAC1 / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of nitric oxide biosynthetic process / DCC mediated attractive signaling / Azathioprine ADME / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / hyperosmotic response / positive regulation of cell-substrate adhesion / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of ruffle assembly / superoxide anion generation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / dendrite morphogenesis / regulation of cell size / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of dendritic spine development / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of actin filament polymerization / Rac protein signal transduction / pericentriolar material / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / regulation of postsynapse assembly / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of neuronal synaptic plasticity / anatomical structure morphogenesis / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / phagocytic cup / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / actin filament polymerization
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / and molecular replacement / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Prehna, G. / Stebbins, C.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: A Rac1-GDP trimer complex binds zinc with tetrahedral and octahedral coordination, displacing magnesium.
著者: Prehna, G. / Stebbins, C.E.
履歴
登録2007年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
C: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,22014
ポリマ－62,3673
非ポリマー1,85311
水14,484804
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint-269 kcal/mol
Surface area24850 Å2
手法PISA
2
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
C: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子

A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
C: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,44028
ポリマ－124,7356
非ポリマー3,70622
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area14140 Å2
ΔGint-604 kcal/mol
Surface area46980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.727, 89.727, 190.618
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-931-

HOH

21A-1057-

HOH

31A-1075-

HOH

詳細Normally a monomer. In this crystal structure zinc induces a trimer.

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要素

#1: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / p21-Rac1 / Ras- like protein TC25 / Cell migration-inducing gene 5 protein


分子量: 20789.117 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1 / プラスミド: pGEX4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63000
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 804 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100mM MES pH6.0, 15mM ZnSO4, 10% PEGMME 550., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X3A / 波長: 1.284 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月30日
詳細: Double crystal monochromator. Si(111) or Si(220) options. Sagitall focusing. Cylindrically bent ULE mirror with Pt and Rh coating.
放射モノクロメーター: Double flat crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.284 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.1 % / Av σ(I) over netI: 8.6 / 数: 555099 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.01 / D res high: 1.9 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 135270 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.095099.110.051.1474.2
3.254.0910010.0671.0454.2
2.843.2510010.0851.14.2
2.582.8410010.1061.2514.1
2.392.5810010.1271.1184.1
2.252.3910010.1641.1134.1
2.142.2510010.2181.2654.1
2.052.1410010.230.7744
1.972.0510010.3040.6254
1.91.9710010.4720.6684
反射解像度: 1.9→77.62 Å / Num. obs: 70803 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Zn23.4480.1910.9390.0661.199
2Zn22.0840.4280.9240.0641.151
3Zn19.4490.4410.1740.071.05
4Zn20.7020.3540.0120.0680.74
5Zn27.2470.540.2090.1560.779
6Zn26.2870.3750.8140.1490.763
7Zn24.9140.1370.980.1520.792
8Zn35.3530.6890.8670.0010.605
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å43.67 Å
Translation2.5 Å43.67 Å
Phasing dmFOM : 0.78 / FOM acentric: 0.8 / FOM centric: 0.67 / 反射: 30529 / Reflection acentric: 27245 / Reflection centric: 3284
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
7.1-29.4070.860.910.6913951025370
4.5-7.10.880.90.7642463570676
3.6-4.50.880.890.7951854590595
3.1-3.60.840.850.7351814690491
2.7-3.10.740.750.5890398291748
2.5-2.70.620.630.4554835079404

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
SOLVE2.12位相決定
RESOLVE2.12位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: and molecular replacement
開始モデル: 1MH1

1mh1


解像度: 1.9→77.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.917 / SU ML: 0.071 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20808 3560 5 %RANDOM
Rwork0.17568 ---
obs0.17733 67009 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.003 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20.31 Å20 Å2
2--0.63 Å20 Å2
3----0.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→77.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4141 0 92 804 5037
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224319
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6272.0095894
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91139211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6975528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.03624.431167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.68515723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0191521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024651
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02808
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.2946
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.24042
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.22137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.22263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1930.2626
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1150.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0520.29
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3110.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0890.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2781.53437
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2231.51069
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47424334
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.41231963
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4474.51560
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 285 -
Rwork0.238 4859 -
obs--99.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3431-0.623-0.27461.8347-0.28041.71990.0874-0.07940.04450.0526-0.0488-0.1221-0.05140.1365-0.0387-0.1076-0.0239-0.0238-0.09020.0011-0.1122-4.35539.8709-12.4509
21.31850.68370.06142.10680.16841.6632-0.0127-0.05730.1280.03910.0470.071-0.00690.1505-0.0343-0.09980.00680.0117-0.094-0.0366-0.1034-4.72845.2761-13.1626
32.175-0.0149-0.32640.78240.09621.2968-0.02130.0363-0.0870.05730.00240.05210.0239-0.03740.0189-0.0614-0.01060.0236-0.13570.0098-0.1002-35.155726.9882-11.4688
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 445 - 48
2X-RAY DIFFRACTION1AA49 - 17953 - 183
3X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 485 - 52
4X-RAY DIFFRACTION2BB50 - 17954 - 183
5X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 1795 - 183

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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