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万見
- PDB-2p0m: Revised structure of rabbit reticulocyte 15S-lipoxygenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p0m
タイトルRevised structure of rabbit reticulocyte 15S-lipoxygenase
要素Arachidonate 15-lipoxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / rabbit / 15s-lipoxygenase / twin / pseudo symmetry / conformational change / arachidonate / iron
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to interleukin-13 / regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of adaptive immune response / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / arachidonate 12-lipoxygenase / lipoxin A4 biosynthetic process / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase ...cellular response to interleukin-13 / regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of adaptive immune response / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / arachidonate 12-lipoxygenase / lipoxin A4 biosynthetic process / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase / linoleate 13S-lipoxygenase activity / phosphatidylethanolamine biosynthetic process / lipoxygenase pathway / arachidonate metabolic process / 酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む / hepoxilin biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / apoptotic cell clearance / positive regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / bone mineralization / fatty acid oxidation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to calcium ion / ossification / lipid droplet / wound healing / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / regulation of inflammatory response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / iron ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site ...Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / (2E)-3-(2-OCT-1-YN-1-YLPHENYL)ACRYLIC ACID / Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Choi, J. / Chon, J.K. / Kim, S. / Shin, W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The structure of mammalian 15-lipoxygenase reveals similarity to the lipases and the determinants of substrate specificity
著者: Gillmor, S.A. / Villasenor, A. / Fletterick, R. / Sigal, E. / Browner, M.F.
履歴
登録2007年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22011年9月28日Group: Other
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 0This entry 2P0M reflects an alternative modeling of the structural data in r1loxsf, original data ...This entry 2P0M reflects an alternative modeling of the structural data in r1loxsf, original data determined by author: S.A.GILLMOR,A.VILLASENOR,R.J.FLETTERICK,E.SIGAL,M.F.BROWNER

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arachidonate 15-lipoxygenase
B: Arachidonate 15-lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,8915
ポリマ－150,5232
非ポリマー3683
水3,927218
1
A: Arachidonate 15-lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3172
ポリマ－75,2621
非ポリマー561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Arachidonate 15-lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5743
ポリマ－75,2621
非ポリマー3122
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area53240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)198.900, 198.900, 136.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Arachidonate 15-lipoxygenase / 15S-lipoxygenase / Omega-6 lipoxygenase / Erythroid cell-specific 15-lipoxygenase / 15-LOX


分子量: 75261.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P12530, arachidonate 15-lipoxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-RS7 / (2E)-3-(2-OCT-1-YN-1-YLPHENYL)ACRYLIC ACID


分子量: 256.339 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.25 % / 解説: AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 1LOX.

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.4→15.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 350253.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: The author created the R3 data from the original R32 data by equating |Fo(kh-l)| to |Fo(hkl)| using the computer program SFTOOLS in the CCP4 package with an option to generate the symmetry related reflections.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 7394 9.7 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 76159 97.9 %-
all-78259 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.9743 Å2 / ksol: 0.353654 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.56 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10592 0 21 218 10831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 1134 9.6 %
Rwork0.268 10739 -
obs--91.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2HOHer.paramHOHer.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4rs7b.paramrs7b.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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