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- PDB-2oxm: Crystal structure of a UNG2/modified DNA complex that represent a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oxm
タイトルCrystal structure of a UNG2/modified DNA complex that represent a stabilized short-lived extrahelical state in ezymatic DNA base flipping
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*(4MF)P*AP*CP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*GP*TP*TP*AP*TP*CP*TP*T)-3')
  • Uracil-DNA glycosylase
キーワードHydrolase/DNA / ENZYME DNA COMPLEX / UNG2 / URACIL DNA GLYCOSYLASE / Hydrolase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / base-excision repair / damaged DNA binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Uracil-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bianchet, M.A. / Krosky, D.J. / Stivers, J.T. / Amzel, L.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Enzymatic capture of an extrahelical thymine in the search for uracil in DNA.
著者: Parker, J.B. / Bianchet, M.A. / Krosky, D.J. / Friedman, J.I. / Amzel, L.M. / Stivers, J.T.
履歴
登録2007年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*TP*GP*TP*TP*AP*TP*CP*TP*T)-3')
C: DNA (5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*(4MF)P*AP*CP*A)-3')
A: Uracil-DNA glycosylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3223
ポリマ－31,3223
非ポリマー00
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.467, 65.567, 98.472
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*TP*TP*AP*TP*CP*TP*T)-3') / UDG


分子量: 2711.794 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetically made
参照: 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*(4MF)P*AP*CP*A)-3')


分子量: 3066.118 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetically made
#3: タンパク質 Uracil-DNA glycosylase


分子量: 25544.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNG, DGU, UNG1, UNG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13051
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: A solution of human UNG2 (22 mg/ml) in 50 mM Tris-OAc buffer pH 7.0, 150 mM NaCl and 1mM DTT was mixed with T/M duplex DNA (2.5 mM)m incubate at room Temperature for 30 min. and then ...詳細: A solution of human UNG2 (22 mg/ml) in 50 mM Tris-OAc buffer pH 7.0, 150 mM NaCl and 1mM DTT was mixed with T/M duplex DNA (2.5 mM)m incubate at room Temperature for 30 min. and then centrifugate at 10000 g for 5 min.Co-crystallizarion condition were 22% PEG 4000, 100 MM HEPES pH 6.5 and 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Tris-OAc11
2NaCl11
3DTT11
4PEG 400011
5HEPES11
6H2O11
7PEG 400012
8HEPES12
9DTT12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月11日 / 詳細: Osmic Mirror
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 12024 / Num. obs: 11434 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3.5 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 50.583 Å2 / Rsym value: 0.162 / Χ2: 2.784 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.599 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / Num. unique all: 1046 / Rsym value: 0.59 / Χ2: 1.834 / % possible all: 89.4

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.35 Å
Translation2.5 Å29.35 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EMH

1emh


解像度: 2.5→29.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / SU B: 9.116 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.757 / ESU R Free: 0.382 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.328 535 4.7 %RANDOM
Rwork0.254 ---
all0.257 12024 --
obs0.257 11397 94.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.756 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.73 Å20 Å20 Å2
2---2.92 Å20 Å2
3---6.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1808 384 0 107 2299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7122.1483187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2685222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.16923.70889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.19115307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.617158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021649
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.21243
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21478
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4421.51132
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77321796
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.02531433
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6754.51391
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.517 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 17 -
Rwork0.325 523 -
obs-540 62.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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