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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2ou5 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a pyridoxamine 5'-phosphate oxidase-related fmn-binding protein (jann_0254) from jannaschia sp. ccs1 at 1.60 A resolution | ||||||
![]() | Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase-related, FMN-binding | ||||||
![]() | FLAVOPROTEIN / Split barrel-like fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of pyridoxamine 5'-phosphate oxidase-related FMN-binding (YP_508196.1) from Jannaschia sp. CCS1 at 1.60 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0), FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 90.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 72.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19359.811 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.8 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 詳細: NANODROP, 1.6M (NH4)2SO4, 0.1M Bicine pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月1日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing) プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.6→28.94 Å / Num. obs: 46954 / % possible obs: 95 % / Biso Wilson estimate: 24.807 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 12.43 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. FMN MODELED BASED ON PROPOSED FUNCTION AND HOMOLOGS. 5. SO4 AND GOL MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION AND CRYO CONDITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.781 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→28.94 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 0 - 174 / Label seq-ID: 1 - 175
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