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- PDB-2ot5: Crystal structure of the HIV gp41 core with the enfuvirtide resis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ot5
タイトルCrystal structure of the HIV gp41 core with the enfuvirtide resistance mutation N43D
要素HIV-1 gp41 glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / gp41 / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #210 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bai, X. / Seedorff, J.E. / Green, J. / Dwyer, J.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2008
タイトル: Impact of the enfuvirtide resistance mutation N43D and the associated baseline polymorphism E137K on peptide sensitivity and six-helix bundle structure.
著者: Bai, X. / Wilson, K.L. / Seedorff, J.E. / Ahrens, D. / Green, J. / Davison, D.K. / Jin, L. / Stanfield-Oakley, S.A. / Mosier, S.M. / Melby, T.E. / Cammack, N. / Wang, Z. / Greenberg, M.L. / Dwyer, J.J.
履歴
登録2007年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 gp41 glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8811
ポリマ-7,8811
非ポリマー00
45025
1
A: HIV-1 gp41 glycoprotein

A: HIV-1 gp41 glycoprotein

A: HIV-1 gp41 glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6423
ポリマ-23,6423
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area10210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.025, 51.025, 59.668
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 gp41 glycoprotein


分子量: 7880.738 Da / 分子数: 1 / 断片: Subdomain N34(L6)C28 / 変異: N43D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
: hxb2 / プラスミド: pET4a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q53I19
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.3
詳細: 0.05M sodium acetate, 0.2M ammonium sulfate, 23% PEG 4000, 10% glycerol, pH 4.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年7月5日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→17.76 Å / Num. all: 8182 / Num. obs: 6929 / % possible obs: 84.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.95 % / Rmerge(I) obs: 0.035 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I): 30.9 / Scaling rejects: 261
反射 シェル解像度: 1.56→1.62 Å / 冗長度: 1.52 % / Rmerge(I) obs: 0.502 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. measured all: 219 / Num. unique all: 144 / Χ2: 0.47 / % possible all: 17.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK8.0SSIデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1STZ
解像度: 1.8→17.76 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 583 10.8 %random
Rwork0.234 ---
obs0.234 5347 99.4 %-
all-5378 --
溶媒の処理Bsol: 53.988 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 34.141 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.218 Å2-1.643 Å20 Å2
2--0.218 Å20 Å2
3----0.436 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→17.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数545 0 0 25 570
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.867
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.024
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 60 -
Rwork0.213 --
obs-427 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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