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- PDB-2om0: Structure of human insulin in presence of urea at pH 6.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2om0
タイトルStructure of human insulin in presence of urea at pH 6.5
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / R6 conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / regulation of protein localization to plasma membrane / transport vesicle / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / regulation of protein localization / glucose homeostasis / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / receptor ligand activity / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / : / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RESORCINOL / UREA / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Norrman, M. / Schluckebier, G.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystallographic characterization of two novel crystal forms of human insulin induced by chaotropic agents and a shift in pH.
著者: Norrman, M. / Schluckebier, G.
履歴
登録2007年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
G: Insulin A chain
H: Insulin B chain
I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
K: Insulin A chain
L: Insulin B chain
Q: Insulin A chain
R: Insulin B chain
S: Insulin A chain
T: Insulin B chain
U: Insulin A chain
V: Insulin B chain
X: Insulin A chain
Y: Insulin B chain
1: Insulin A chain
2: Insulin B chain
3: Insulin A chain
4: Insulin B chain
a: Insulin A chain
b: Insulin B chain
c: Insulin A chain
d: Insulin B chain
e: Insulin A chain
f: Insulin B chain
g: Insulin A chain
h: Insulin B chain
i: Insulin A chain
j: Insulin B chain
k: Insulin A chain
l: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,02678
ポリマ－104,71836
非ポリマー3,30842
水11,313628
1
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
G: Insulin A chain
H: Insulin B chain
I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
K: Insulin A chain
L: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,12928
ポリマ－34,90612
非ポリマー1,22316
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20830 Å2
ΔGint-234 kcal/mol
Surface area12870 Å2
手法PISA, PQS
2
Q: Insulin A chain
R: Insulin B chain
S: Insulin A chain
T: Insulin B chain
U: Insulin A chain
V: Insulin B chain
X: Insulin A chain
Y: Insulin B chain
1: Insulin A chain
2: Insulin B chain
3: Insulin A chain
4: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,00926
ポリマ－34,90612
非ポリマー1,10314
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20600 Å2
ΔGint-237 kcal/mol
Surface area12750 Å2
手法PISA, PQS
3
a: Insulin A chain
b: Insulin B chain
c: Insulin A chain
d: Insulin B chain
e: Insulin A chain
f: Insulin B chain
g: Insulin A chain
h: Insulin B chain
i: Insulin A chain
j: Insulin B chain
k: Insulin A chain
l: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,88824
ポリマ－34,90612
非ポリマー98212
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20320 Å2
ΔGint-242 kcal/mol
Surface area12640 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.936, 219.318, 223.674
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
111-1009-

HOH

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 36分子 ACEGIKQSUX13acegikBDFHJLRTVY24...

#1: タンパク質・ペプチド
Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 5種, 670分子

#3: 化合物
ChemComp-RCO / RESORCINOL / 1,3-BENZENEDIOL / 1,3-DIHYDROXYBENZENE


分子量: 110.111 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O2
#4: 化合物
ChemComp-URE / UREA


分子量: 60.055 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4N2O
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2M NaCl, 3M urea, 100mM phosphate buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月10日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 91370 / Num. obs: 91251 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 6331 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: insulin hexamer R6 conformation

解像度: 2.05→28.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 6.007 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22714 4536 5 %RANDOM
Rwork0.18428 ---
obs0.18638 86749 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.194 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→28.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7115 0 204 628 7947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0227542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5571.9710213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.895876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.43724.505364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.482151132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.9671519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.21087
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025829
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.23561
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.25239
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2210.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1610.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.340.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.211.54629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.86227158
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61633379
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7684.53050
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 329 -
Rwork0.213 6376 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2729-0.3903-2.01551.5947-0.31072.06960.0601-0.0430.09560.04260.0149-0.10030.0220.2398-0.075-0.11030.00110.00780.0551-0.0222-0.045517.562958.39618.9342
20.6615-0.0442-0.13041.0387-0.37481.41920.0532-0.0523-0.03480.05740.00080.00930.10810.0211-0.0541-0.0512-0.0242-0.0018-0.0192-0.0136-0.0754.422749.940511.5592
31.8035-1.5922-0.84022.43840.45562.37040.1144-0.06110.36880.0637-0.0574-0.1855-0.13070.0446-0.0569-0.0765-0.03840.0554-0.0948-0.05260.02367.534278.83469.6468
43.76891.6517-0.9283.87190.69411.18910.02450.23650.3117-0.29330.04910.0334-0.0458-0.0686-0.0736-0.084-0.00020.0155-0.02730.0206-0.07124.368368.5757-2.1186
51.72180.2685-0.35513.3212-0.81490.48580.1134-0.18940.15030.2615-0.11160.1097-0.1120.0606-0.00180.0409-0.05110.04060.007-0.0515-0.08064.335863.778326.367
60.9967-0.19640.38832.75370.7171.50810.0226-0.10160.12250.2963-0.1220.45790.0384-0.16120.0994-0.0675-0.03080.1028-0.0359-0.06830.0287-7.979568.544117.2644
70.28510.45530.73892.2238-0.46583.7257-0.0135-0.0526-0.12020.0353-0.0035-0.2177-0.00890.57020.017-0.0981-0.0036-0.01020.0736-0.0158-0.07287.621227.136439.0781
82.85560.74220.15381.18310.26391.99880.0249-0.0898-0.3231-0.049-0.02630.0430.0541-0.05080.0014-0.0804-0.0065-0.0311-0.0437-0.0081-0.0409-11.359914.713736.9968
92.73910.4167-0.46893.07-1.2750.5621-0.04870.1467-0.0246-0.40120.06130.04860.1325-0.0161-0.01270.0231-0.0289-0.039-0.001-0.03-0.1357-4.769228.727420.3129
102.10010.7953-0.00791.7515-1.1742.37520.0831-0.08490.10340.0924-0.07910.0519-0.22570.1755-0.004-0.0201-0.0304-0.0106-0.0365-0.0113-0.11870.471740.975535.1826
112.04270.30791.16092.4386-0.58522.04560.013-0.2205-0.02970.1583-0.03980.1554-0.0548-0.12080.0268-0.06360.00860.00580.0456-0.019-0.1111-10.294225.662148.4575
121.98211.1349-0.60733.38910.94312.58-0.15660.12860.1908-0.22570.01630.4594-0.2281-0.15210.1403-0.06190.0089-0.0931-0.04360.0071-0.0227-18.627831.048528.1071
131.9099-0.60220.63585.12632.58142.0779-0.0169-0.0781-0.21740.0268-0.24060.28880.1401-0.20390.2575-0.1195-0.03210.058-0.082-0.06980.0461-40.5388-16.574319.7823
144.7106-1.0761.85334.8766-0.85721.9670.0875-0.4732-0.110.2903-0.10420.5572-0.0178-0.24890.0166-0.1202-0.01340.06390.0251-0.0840.0211-45.13773.024930.8829
152.52022.2814-0.7195.48221.80492.42370.1589-0.2621-0.51920.3251-0.1185-0.83730.11160.0124-0.0404-0.1223-0.0066-0.0854-0.0770.02230.1459-24.1189-5.365231.063
163.27210.2170.77962.83380.88772.301-0.00830.00120.136-0.1372-0.07150.0204-0.14970.02420.0798-0.0968-0.0041-0.0164-0.063-0.0324-0.0288-33.148311.208524.4374
171.36220.29021.16737.55890.71982.4676-0.01880.0423-0.1167-0.61930.0837-1.0888-0.16550.1157-0.0648-0.0797-0.03430.1638-0.1079-0.07440.1316-23.3868-7.115115.2782
184.71941.4054-1.12766.67491.82312.0262-0.28280.15820.0459-1.1327-0.08280.8121-0.2013-0.30380.36560.04690.0186-0.1726-0.0669-0.0879-0.0286-45.6492-3.545712.0617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 211 - 21
2X-RAY DIFFRACTION1BB1 - 281 - 28
3X-RAY DIFFRACTION2CC1 - 211 - 21
4X-RAY DIFFRACTION2DD1 - 281 - 28
5X-RAY DIFFRACTION3EE1 - 211 - 21
6X-RAY DIFFRACTION3FF1 - 281 - 28
7X-RAY DIFFRACTION4GG1 - 211 - 21
8X-RAY DIFFRACTION4HH1 - 281 - 28
9X-RAY DIFFRACTION5II1 - 211 - 21
10X-RAY DIFFRACTION5JJ1 - 281 - 28
11X-RAY DIFFRACTION6KK1 - 211 - 21
12X-RAY DIFFRACTION6LL1 - 281 - 28
13X-RAY DIFFRACTION7QM1 - 211 - 21
14X-RAY DIFFRACTION7RN1 - 281 - 28
15X-RAY DIFFRACTION8SO1 - 211 - 21
16X-RAY DIFFRACTION8TP1 - 281 - 28
17X-RAY DIFFRACTION9UQ1 - 211 - 21
18X-RAY DIFFRACTION9VR1 - 281 - 28
19X-RAY DIFFRACTION10XS1 - 211 - 21
20X-RAY DIFFRACTION10YT1 - 281 - 28
21X-RAY DIFFRACTION111U1 - 211 - 21
22X-RAY DIFFRACTION112V1 - 281 - 28
23X-RAY DIFFRACTION123W1 - 211 - 21
24X-RAY DIFFRACTION124X1 - 281 - 28
25X-RAY DIFFRACTION13aY1 - 211 - 21
26X-RAY DIFFRACTION13bZ1 - 281 - 28
27X-RAY DIFFRACTION14cAA1 - 211 - 21
28X-RAY DIFFRACTION14dBA1 - 281 - 28
29X-RAY DIFFRACTION15eCA1 - 211 - 21
30X-RAY DIFFRACTION15fDA1 - 281 - 28
31X-RAY DIFFRACTION16gEA1 - 211 - 21
32X-RAY DIFFRACTION16hFA1 - 281 - 28
33X-RAY DIFFRACTION17iGA1 - 211 - 21
34X-RAY DIFFRACTION17jHA1 - 281 - 28
35X-RAY DIFFRACTION18kIA1 - 211 - 21
36X-RAY DIFFRACTION18lJA1 - 281 - 28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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