+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2om0 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of human insulin in presence of urea at pH 6.5 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | HORMONE / R6 conformation | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / transport vesicle / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / Regulation of insulin secretion / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / regulation of synaptic plasticity / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / cognition / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Norrman, M. / Schluckebier, G. | ||||||
Citation | Journal: Bmc Struct.Biol. / Year: 2007 Title: Crystallographic characterization of two novel crystal forms of human insulin induced by chaotropic agents and a shift in pH. Authors: Norrman, M. / Schluckebier, G. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2om0.cif.gz | 206.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb2om0.ent.gz | 170.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2om0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/2om0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/om/2om0 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein/peptide , 2 types, 36 molecules ACEGIKQSUX13acegikBDFHJLRTVY24...
#1: Protein/peptide | Mass: 2383.698 Da / Num. of mol.: 18 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01308 #2: Protein/peptide | Mass: 3433.953 Da / Num. of mol.: 18 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01308 |
---|
-Non-polymers , 5 types, 670 molecules
#3: Chemical | ChemComp-RCO / #4: Chemical | ChemComp-URE / #5: Chemical | ChemComp-ZN / #6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.45 Å3/Da / Density % sol: 64.35 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 2M NaCl, 3M urea, 100mM phosphate buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I911-2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: May 10, 2005 |
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.05→50 Å / Num. all: 91370 / Num. obs: 91251 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 11.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.05→2.1 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 6331 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: insulin hexamer R6 conformation Resolution: 2.05→28.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 6.007 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.144 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.194 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→28.31 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|