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万見
- PDB-2ok5: Human Complement factor B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ok5
タイトルHuman Complement factor B
要素Complement factor B
キーワードHYDROLASE / Pro-enzyme / Serine protease domain / Von Willebrand Factor-A domain / CCP domain
機能・相同性
機能・相同性情報


alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / complement binding / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / symbiont cell surface / complement activation, alternative pathway / complement activation / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / blood microparticle ...alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / complement binding / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / symbiont cell surface / complement activation, alternative pathway / complement activation / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / cell surface / proteolysis / : / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Complement factor B / Complement B/C2 / Thrombin, subunit H - #120 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / von Willebrand factor type A domain / VWFA domain profile. ...Complement factor B / Complement B/C2 / Thrombin, subunit H - #120 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / von Willebrand factor type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Milder, F.J. / Gomes, L. / Schouten, A. / Janssen, B.J.C. / Huizinga, E.G. / Romijn, R.A. / Hemrika, W. / Roos, A. / Daha, M.R. / Gros, P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Factor B structure provides insights into activation of the central protease of the complement system.
著者: Milder, F.J. / Gomes, L. / Schouten, A. / Janssen, B.J. / Huizinga, E.G. / Romijn, R.A. / Hemrika, W. / Roos, A. / Daha, M.R. / Gros, P.
履歴
登録2007年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年3月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement factor B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,73918
ポリマ－84,4401
非ポリマー3,29917
水5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.031, 104.031, 151.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Complement factor B


分子量: 84440.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFB, BF / プラスミド: pABC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P00751, alternative-complement-pathway C3/C5 convertase

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糖 , 3種, 4分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e3-f1_e6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 308分子

#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12% PEG 1500, 0.02 M Malic acid, 0.04 M MES, 0.04 M TRIS, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→60 Å / Num. obs: 42556 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.108
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.561 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0008精密化
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1dle and 1q0p were used for molecular replacement

1dle

1q0p


解像度: 2.3→60 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 12.269 / SU ML: 0.159 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.283 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24051 2147 5 %RANDOM
Rwork0.19514 ---
all0.19748 42556 --
obs-40409 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.681 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.09 Å20.55 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5606 0 217 295 6118
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225956
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.9918059
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3225706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.64224.173266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.81815995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1611537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024389
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.22377
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.23970
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1810.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6121.53632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04225701
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57932640
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5354.52358
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 165 -
Rwork0.236 2953 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9488-1.6274-0.87964.96962.45555.3286-0.0627-0.1599-0.07850.14380.10810.3243-0.028-0.1943-0.0455-0.1111-0.02390.0024-0.0023-0.0149-0.1506-52.387632.670324.3009
21.1235-0.23260.99471.444-0.28581.66640.0218-0.25010.0303-0.0052-0.04850.11080.0001-0.34560.0267-0.0845-0.03990.0141-0.1188-0.0242-0.1582-62.572526.4864-4.4831
32.6289-0.045-0.26382.4578-0.19161.4034-0.00050.09270.3305-0.1089-0.02390.0508-0.2275-0.02020.0244-0.024-0.0278-0.0222-0.153-0.0312-0.0703-49.179452.8207-2.6039
42.1022-0.37810.52021.5344-0.32172.3097-0.0192-0.1159-0.2296-0.04870.01020.00570.187-0.1060.009-0.1461-0.08310.0372-0.0976-0.0284-0.1288-24.021420.3576.3645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2A77 - 201
3X-RAY DIFFRACTION3A202 - 446
4X-RAY DIFFRACTION4A447 - 742

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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