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- PDB-2oh3: Crystal structure of COG1633: Uncharacterized conserved protein (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oh3
タイトルCrystal structure of COG1633: Uncharacterized conserved protein (ZP_00055496.1) from Magnetospirillum magnetotacticum MS-1 at 2.00 A resolution
要素COG1633: Uncharacterized conserved protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Rubrerythrin / ZP_00055496.1 / COG1633: Uncharacterized conserved protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, diiron-binding domain / Rubrerythrin / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / TRIETHYLENE GLYCOL / Uncharacterized conserved protein
類似検索 - 構成要素
生物種Magnetospirillum magnetotacticum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of COG1633: Uncharacterized conserved protein (ZP_00055496.1) from Magnetospirillum magnetotacticum MS-1 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). AUTHORS STATE THAT STATIC LIGHT SCATTERING WITH ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY MEASUREMENTS INDICATE THAT THE DIMER IS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION
Remark 999 SEQUENCE (1) THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. ... SEQUENCE (1) THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE, LEAVING ONLY A GLYCINE (0), FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. (2) THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT DATABASE AT THE TIME OF DEPOSITION. (3) THE SEQUENCE IS AVAILABLE FROM GENBANK UNDER ACCESSION ID ZP_00055496.1 AND FROM THE UNIPROT ARCHIVE UNDER ACCESSION ID UPI00003846C6

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COG1633: Uncharacterized conserved protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9095
ポリマ－19,4751
非ポリマー4354
水2,000111
1
A: COG1633: Uncharacterized conserved protein
ヘテロ分子

A: COG1633: Uncharacterized conserved protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,81910
ポリマ－38,9492
非ポリマー8708
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.360, 75.280, 89.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 COG1633: Uncharacterized conserved protein / Rubrerythrin


分子量: 19474.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Magnetospirillum magnetotacticum (バクテリア)
株: MS-1 / 遺伝子: ZP_00055496.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q2VZ87*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.93 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7.1
詳細: NANODROP, 0.2M NaF, 20.0% PEG-3350, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, pH 7.10

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97913
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月18日 / 詳細: FLAT MIRROR (VERTICAL FOCUSING)
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT (HORIZONTAL FOCUSING)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979131
反射解像度: 2→28.105 Å / Num. obs: 14778 / % possible obs: 96.8 % / Biso Wilson estimate: 37.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 16.21
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.365 / Mean I/σ(I) obs: 2.16 / % possible all: 94.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→28.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 7.432 / SU ML: 0.111 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.15
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. THE RESIDUES 1-2, 85-87, AND 155-166 ARE DISORDERED AND WERE NOT BUILT DUE TO INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY. 5. THE PRESENCE OF ZINC IS SUPPORTED WITH X-RAY FLOURESCENCE AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAPS. 6. IMIDAZOLE AND PEG WERE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION AND PURIFICATION CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 744 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.195 14778 97.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.24 Å20 Å20 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---2.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1178 0 26 111 1315
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221274
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021137
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4911.9621727
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90932644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1565163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.19423.96863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.20115211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.839159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.21085
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.2601
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2720
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.276
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0920.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2830.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3440.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9041.5786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2361.5305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47921227
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4343555
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7854.5492
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 50 -
Rwork0.25 1005 -
obs--95.22 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.0082 Å / Origin y: 24.553 Å / Origin z: 13.7822 Å
111213212223313233
T-0.1218 Å2-0.0219 Å2-0.0042 Å2--0.1607 Å20.0345 Å2---0.1768 Å2
L5.1804 °2-0.7722 °21.1 °2-1.7399 °2-0.3541 °2--1.628 °2
S-0.0297 Å °0.2462 Å °0.2082 Å °-0.132 Å °0.0244 Å °0.0003 Å °0.0029 Å °0.0489 Å °0.0053 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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