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万見
- PDB-2odd: Solution structure of the MYND domain from AML1-ETO complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2odd
タイトルSolution structure of the MYND domain from AML1-ETO complexed with SMRT, a corepressor
要素
  • Protein CBFA2T1
  • SMRT
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / MYND zinc finger / cross-braced topology / poly-proline / proline-tryptophan interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of MECP2 binding ability to the NCoR/SMRT complex / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of cellular ketone metabolic process / nuclear glucocorticoid receptor binding / Notch binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / negative regulation of fat cell differentiation / Notch-HLH transcription pathway / Regulation of MECP2 expression and activity / estrous cycle ...Loss of MECP2 binding ability to the NCoR/SMRT complex / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of cellular ketone metabolic process / nuclear glucocorticoid receptor binding / Notch binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / negative regulation of fat cell differentiation / Notch-HLH transcription pathway / Regulation of MECP2 expression and activity / estrous cycle / nuclear retinoid X receptor binding / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / : / lactation / transcription repressor complex / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / cerebellum development / SUMOylation of transcription cofactors / negative regulation of miRNA transcription / HDACs deacetylate histones / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / nuclear matrix / histone deacetylase binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / response to estradiol / DNA-binding transcription factor binding / nuclear body / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein CBFA2T1 / CBFA2T family / NHR2-like / NHR2 domain like / Helix Hairpins - #2220 / N-CoR, GPS2-interacting domain / G-protein pathway suppressor 2-interacting domain / TAFH/NHR1 domain superfamily / NHR1 homology to TAF / TAFH/NHR1 domain profile. ...Protein CBFA2T1 / CBFA2T family / NHR2-like / NHR2 domain like / Helix Hairpins - #2220 / N-CoR, GPS2-interacting domain / G-protein pathway suppressor 2-interacting domain / TAFH/NHR1 domain superfamily / NHR1 homology to TAF / TAFH/NHR1 domain profile. / TAF homology / TAFH/NHR1 / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / SANT domain profile. / SANT domain / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / Helix Hairpins / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Helix non-globular / Homeobox-like domain superfamily / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein CBFA2T1 / Nuclear receptor corepressor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Liu, Y.Z. / Chen, W. / Gaudet, J. / Cheney, M.D. / Roudaia, L. / Cierpicki, T. / Klet, R.C. / Hartman, K. / Laue, T.M. / Speck, N.A. / Bushweller, J.H.
引用ジャーナル: Cancer Cell / 年: 2007
タイトル: Structural basis for recognition of SMRT/N-CoR by the MYND domain and its contribution to AML1/ETO's activity.
著者: Liu, Y. / Chen, W. / Gaudet, J. / Cheney, M.D. / Roudaia, L. / Cierpicki, T. / Klet, R.C. / Hartman, K. / Laue, T.M. / Speck, N.A. / Bushweller, J.H.
履歴
登録2006年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: SMRT
A: Protein CBFA2T1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1064
ポリマ－8,9752
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド SMRT


分子量: 1613.790 Da / 分子数: 1 / 断片: SMRT (residues 1101-1113) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMRT / プラスミド: pGEX4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: Q9Y618*PLUS
#2: タンパク質 Protein CBFA2T1 / Protein MTG8 / Protein ETO / Eight twenty one protein / Cyclin-D-related protein / Zinc finger MYND ...Protein MTG8 / Protein ETO / Eight twenty one protein / Cyclin-D-related protein / Zinc finger MYND domain- containing protein 2


分子量: 7361.001 Da / 分子数: 1 / 断片: MYND domain (AML1-ETO, residues 658-707) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AML1-ETO / プラスミド: pGEX4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: Q06455
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

詳細内容: 2mM SMRT-MYND, 25mM Bis-Tris, pH 6.8, 50uM ZnCl2, 1mM DTT, 95%H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, A.T. et al.構造決定
NMRPipeDelaglio, F. et al.解析
CNSBrunger, A.T. et al.精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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