[日本語] English
万見
- PDB-1qgp: NMR STRUCTURE OF THE Z-ALPHA DOMAIN OF ADAR1, 15 STRUCTURES -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qgp
タイトルNMR STRUCTURE OF THE Z-ALPHA DOMAIN OF ADAR1, 15 STRUCTURES
要素PROTEIN (DOUBLE STRANDED RNA ADENOSINE DEAMINASE)
キーワードHYDROLASE / Z-ALPHA-Z-DNA BINDING DOMAIN / RNA-EDITING / Z-DNA RECOGNITION / ADAR1 / HELIX- TURN-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / hematopoietic stem cell homeostasis / response to interferon-alpha / adenosine to inosine editing / RISC complex assembly / pre-miRNA processing / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / hematopoietic progenitor cell differentiation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / response to virus / PKR-mediated signaling / mRNA processing / cellular response to virus / osteoblast differentiation / protein import into nucleus / double-stranded RNA binding / Interferon alpha/beta signaling / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Z-binding domain profile. / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Z-binding domain profile. / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Schade, M. / Turner, C.J. / Kuehne, R. / Schmieder, P. / Lowenhaupt, K. / Herbert, A. / Rich, A. / Oschkinat, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: The solution structure of the Zalpha domain of the human RNA editing enzyme ADAR1 reveals a prepositioned binding surface for Z-DNA.
著者: Schade, M. / Turner, C.J. / Kuhne, R. / Schmieder, P. / Lowenhaupt, K. / Herbert, A. / Rich, A. / Oschkinat, H.
履歴
登録1999年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (DOUBLE STRANDED RNA ADENOSINE DEAMINASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6101
ポリマ－8,6101
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200LEAST RESTRAINT VIOLATION AND LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (DOUBLE STRANDED RNA ADENOSINE DEAMINASE)


分子量: 8609.835 Da / 分子数: 1 / 断片: Z-ALPHA DOMAIN / 変異: C125S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: HHHHHH HISTIDINE TAG WAS ADDED AT THE N- TERMINUS FOR EASE OF PURIFICATION
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55265

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY (1H
12113C
13115N)
14115N TOCSY-HSQC
1512D TOCSY
161HCCHTOCSY
171HNCA
181HN(CO)CA
191HN(CA)CB
1101HN(CO)CACB
1111HNCO
1121HN(CA)CO

-
試料調製

詳細内容: NA-PHOSPHATE
試料状態イオン強度: 0.137 M NACL / pH: 5.0 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX750BrukerDMX7507501
Bruker DRX600BrukerDRX6006002
Bruker SELF BUILBrukerSELF BUIL5003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR3.1構造決定
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION AND LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る