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- PDB-2ocv: Structural basis of Na+ activation mimicry in murine thrombin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ocv
タイトルStructural basis of Na+ activation mimicry in murine thrombin
要素(Thrombin) x 2
キーワードHYDROLASE / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Peptide ligand-binding receptors / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Regulation of Complement cascade / G alpha (q) signalling events ...Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Peptide ligand-binding receptors / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Regulation of Complement cascade / G alpha (q) signalling events / Cell surface interactions at the vascular wall / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of blood coagulation / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / peptidase activity / heparin binding / regulation of cell shape / regulation of gene expression / positive regulation of cell growth / : / endopeptidase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor ligand activity / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Marino, F. / Chen, Z. / Ergenekan, C.E. / Bush, L.A. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural basis of na+ activation mimicry in murine thrombin.
著者: Marino, F. / Chen, Z.W. / Ergenekan, C.E. / Bush-Pelc, L.A. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Molecular dissection of NA+ binding to thrombin
著者: Pineda, A.O. / Carrell, C.J. / Bush, L.A. / Prasad, S. / Caccia, S. / Chen, Z.W. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
履歴
登録2006年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.02024年12月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_distant_solvent_atoms ...atom_site / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.occupancy / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin
B: Thrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1417
ポリマ－34,8322
非ポリマー1,3095
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13630 Å2
手法PISA
2
A: Thrombin
B: Thrombin
ヘテロ分子

A: Thrombin
B: Thrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,28314
ポリマ－69,6644
非ポリマー2,61810
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area8560 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area26400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.770, 47.510, 43.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-114-

HOH

21B-409-

HOH

31B-432-

HOH

41B-525-

HOH

詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin


分子量: 4820.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: F2, Cf2 / 細胞株 (発現宿主): hamster kidney cell / 参照: UniProt: P19221
#2: タンパク質 Thrombin


分子量: 30011.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: F2, Cf2 / 細胞株 (発現宿主): hamster kidney cell / 参照: UniProt: P19221
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.91 %
結晶化温度: 295 K / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 2000 MME, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月14日
放射モノクロメーター: APS 14-BM-C / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→28 Å / Num. obs: 13687 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 13.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.301 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 80.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4(MOLREP)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 1SHH

1shh


解像度: 2.2→28.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 243124.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 622 4.8 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 12841 90.3 %-
all-14221 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.4 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2285 0 84 157 2526
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.642.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3699 72 4.4 %
Rwork0.3243 1621 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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